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光合成研究 第21巻 第 2号（通巻61号）2011年8月 NEWS LETTER Vol. 21 NO. 2 August 2011 THE JAPANESE SOCIETY OF PHOTOSYNTHESIS RESEARCH トピックス Acaryochloris marinaの光化学系IIの単離精製と性質 小島 茜（首都大、東理大）、金藤 隼人（東理大）、長尾 遼（東大）、三室 守（京 大）、鞆 達也（東理大、さきがけ） 55 トピックス Cyanidioschyzon merolaeにおける亜硝酸を選択的に還元する新規亜硫酸還元酵素 関根 康介（東大）、 原 由希子（阪大）、長谷 俊治（阪大）、佐藤 直樹（東大） 59 研究紹介 野菜によるChl a → Chl d 変換 伊藤 慎吾（筑波大）、青木 啓輔（筑波大）、藤田 紘一（筑波大）、宮下 英明（京 大）、小林 正美（筑波大） 65 解説 光合成のエントロピー論再考：階層的生命世界を駆動するエントロピー差／不均一性 佐藤 直樹（東大） 70 報告記事 第2回日本光合成学会（年会・公開シンポジウム）開催報告 野口 巧（名大）、太田 啓之（東工大）、鹿内 利治（京大） 81 報告記事 第2回日本光合成学会シンポジウム優秀発表賞受賞者 83 成川 礼（東大） 84 成川 礼（東大） 85 関沼 幹夫（信州大） 86 報告記事 若手の会活動報告 ∼第四回セミナー開催報告∼ 集会案内 若手の会 ∼第五回セミナー告知∼ 報告記事 光合成学会若手の会第四回セミナーに参加して 事務局からのお知らせ 87 日本光合成学会会員入会申込書 88 日本光合成学会会則 89 幹事会名簿 91 編集後記 92 記事募集 92 賛助法人会員広告 光合成研究 21 (1) 2011 TOPICS Acaryochloris marinaの光化学系IIの単離精製と性質§ 1 首都大学東京 大学院 理工学研究科 2 3 4 東京理科大学 理学部 東京大学 大学院 総合文化研究科 京都大学 大学院 人間・環境学研究科 JST さきがけ 5 小島 茜1,2,* 、金藤 隼人2、長尾 遼3、三室 守4、鞆 達也2,5 1. はじめに 光合成光化学系II (PS II) の反応中心クロロフィルの 酸化還元電位 (約+1.2 V) は水の電位 (+0.88 V, pH6) よ り高いため、水から電子を引き抜き、酸素発生を行う ことが可能である。PS II の水分解において得られる 酸素は呼吸反応で AT P を得る従属栄養生物のエネル ギー変換においても重要な意味をもつ。これまでに知 られていた酸素発生型の PS II コア標品 (LHC等のア ンテナを含まない標品) に結合しているクロロフィル (Chl) は、全て Chl a であった。しかし、Chl a より長 波長側に吸収極大をもつ Chl d を主要色素としてもつ 図1 Chl a と Chl d のアセトン中における吸収スペクトルと 構造および色（黒線: Chl a, 赤線:Chl d） Acaryochloris marina が 1996 年に宮下らにより発見さ れ 1 ) 、その後、村上ら 2 ) や外国のグループら 3 , 4 ) におい ても Acaryochloris spp. が発見され、大久保らによる の反応中心色素を担っていることを 2007 年に当研究 遺伝子解析 5) や世界各地で採取された海底堆積物およ グループが報告した7)。Chl d が電荷分離を担うという び湖沼堆積物の分析6)から Chl d を合成する光合成生 ことは、PS II の energetics が Chl d のエネルギーに応 物が、地球上のあらゆる水界中に普遍的に分布してい じて変化していると考えられる。これらを明らかにす ることが示唆された。Chl a と Chl d の構造と有機溶 るためには、植物で PS II 反応中心複合体 (RC, D1- 媒中の吸収スペクトルを図1に示す。Chl d は Chl a の D2-Cytb559 complex) が得られたのと同様に純度の高 クロリン環の C 3 位がビニル基からホルミル基へ変化 い標品を単離・精製し解析を行う必要がある 9) 。そこ しているため、吸収極大が長波長側にシフトする。こ で本研究では、より高純度の PS II コア標品の精製方 れら Acaryochloris 種の主要色素は Chl d であるが Chl 法を確立し、様々な方法を用いた解析を試みた。本稿 a も微量にもつため、水分解反応を担う、PS II の色素 ではその結果について報告する。 が何であるか議論がわかれていた。初期電子受容体は Pheophytin (Pheo) dでなく、Chl a 型の PS II と同様に 2. PS II精製と吸収スペクトルの変化 Pheo a であることは当研究グループらにより報告され 図2に Acaryochloris marina MBIC11017 株からの PS ている7,8)。ある程度生化学的に純化された PS II 標品 II 単離精製の方法を示す。8 L の人工海水培地を用い を用いて分光解析を行った結果、Chl dがAcaryochloris て約 10 日間培養した Acaryochloris 細胞をガラスビー 第1回日本光合成学会シンポジウム ポスター賞受賞論文 * 連絡先 E-mail: [email protected] 55 光合成研究 21 (1) 2011 図3 Acaryochloris marina 単離 PS II の電気泳動プロファイ ル (M:分子量マーカー、lane 1: 標品1, lane 2: 標品2) Qy 帯の吸収極大は 697 nm であり、670 nm 付近に ピークの肩が観測された。標品2 (図3、lane 2)では、 図2 Acaryochloris marina の PS II の単離精製法 Qy 帯の吸収極大が 696 nm になり、これまでの標品で ズを用いて破砕し、遠心分画により未破砕の細胞およ は液体窒素温度で吸収スペクトルを測定したときにの びガラスビーズを取り除いて得た画分をチラコイド膜 み現れた 670 nm 近傍の吸収帯が、本標品において室 とした。チラコイド膜を 1 mg Chl d/ mLに懸濁したも 温条件下ではっきりとしたピークとして観測された。 のを終濃度 1% の n-dodecyl-β-D-maltoside (DM) で可 この吸収帯は Chl a、Pheo a 由来であると考えられ 溶化し、遠心して得た上清を 10-25% のショ糖密度勾 る。また、Pheo a の Qx バンドが 539 nm に明瞭に現 配遠心にかけて分離した PS II 画分を回収した。この れ、Soret 帯も大きく変化し、415 nm に Pheo a 由来の 画分を DEAE 陰イオン交換クロマトグラフィー(標品 バンド、435 nm 付近に Chl a 由来のバンドが確認でき 1 ) 、そして再度 U n o Q 陰イオン交換クロマトグラ た。また、長波長側でも 715 nm に吸収の肩が現れ フィーにかける事で更に精製した(標品2)。 た。これらは二次微分においてピークとして明瞭に観 測された。これらの新しい吸収帯の出現は、本方法で 得られた単離 PS II の反応中心あたりの結合 Chl 数の 3. タンパク組成及び吸収スペクトルの変化 減少によって室温でも観測出来る様になったためと考 次に、上記に示した方法で精製したAcaryochloris えられる。 PS II のタンパク組成を SDS-PAGE 法を用いて分析し た (図3)。標品1の PS II では、PS II を構成するタンパ クの D1 (■印)、D2 (▲印)、Cytochrome b559 α- 3. Acaryochloris subunit(★印)および、アンテナクロロフィルタンパク energetics marina の光化学系 II の 質の１つである CP47 のバンド (●印) が確認された （図3, lane 1)。このプロファイルから CP43 が精製途 中に外れた CP47-RC 複合体であることがわかる。こ のPS II画分を再度陰イオン交換カラムに供し、更に精 製したサンプル (標品. 2) のタンパク組成を見ると、 CP47のバンドはわずかに存在が確認されたが、D1,D2 タンパク質と比較して大分少なくなっており、より PS II RC複合体に近い標品が得られた事が明らかに なった(図3, lane 2)。 図4 Acaryochloris marina PS II 標品の室温吸収スペクトル (点線黒: 標品1、実線黒: 標品2、赤線: 標品2の二次微分スペ クトル) これらの Acaryochloris PS II 画分の室温吸収スペク トルを示す(図4)。標品1 (図3、lane 1) の PS II 画分の 56 光合成研究 21 (1) 2011 我々は、PS IIの反応中心色素、いわゆる‘スペシャ ルペアー’が Chl d で構成されていることを吸収変化お よび光誘起差 FT-IR スペクトルから報告した7)。しか し、電荷再結合に起因する遅延蛍光が Chl a 領域に現 れることや反応中心色素のカチオンバンドが Chl a と 同じ 820 nm に観測されるとの報告もあり議論が分か れていた7,10)。 Acaryochloris marina の PS I に関してはスペシャル ペアーは Chl d の二量体であり、その吸収極大は 740 nm (P740) に位置していることが報告されている（二 つの Chl d のうち一つは Chl dʹ′ と思われる）11,12)。そ 図5 Chl a 型 PS II と Chl d 型 PS II のエネルギー準位の比 較 の酸化還元電位は約 439 mV であり、Chl a 型の P700 の酸化還元電位とほとんど違いが無いことを当研究グ う酸化側の還元電位は Chl a と Chl d において差がな ループが報告している12)。このことから、Acaryochloris いことが明らかとなった。このことは、光照射による marina の PS I の energetics は酸化側の P740 の電位は 水酸化の解析から Synechocsytis sp. PCC 6803 と 変化させず、初期電子受容体の A0 あるいは P740 の励 Acaryochloris marina のスペシャルペアーの電位差は 起状態の酸化還元電位を正にシフトすることにより、 0.1 V 以内であるとのドイツのグループの報告とよく Chl d の Chl a と比較して約 100 mV 低い電位を補償し 一致した15)。初期電子受容体の Chl の種類に対応した ていると考えられる。一方、PS II はその生化学的単 酸化還元電位のシフトからスペシャルペアーを担う 離精製の困難さ故、energeticsの解析が遅れていたが、 Chl は Chl d であり、水分解を担う酸化側の電位は変 本方法により高純度かつ電荷分離活性の高い標品が得 えずに還元側の電位を変化させて Chl d の小さいエネ られたことから、酸化還元電位の測定が可能になっ ルギーを補償していることを明らかにした。また、第 た。室温、pH 7 で初期電子受容体 Pheo a の電位を光 二次電子受容体 QA の電位もスペシャルペアーの Chl 照射による吸収変化を観測することにより測定した結 種の変化に応じてシフトしていたことから、初期電子 果、Mn4CaO5 クラスターが無い場合、約 -478 mV で 受容体と第二次電子受容体の電位差も光化学系 II の あり、同条件で測定した Chl a 型の Synechocsytis sp. 電子伝達・energetics を考える上で変化させてはなら PCC 6803 の電位が -602 mV であったことから ないことも明らかとなった 1 4 ) 。これを図 5 にまとめ Acaryochloris において約 ＋120 mV 初期電子受容体の る。 電位がシフトしていることを明らかにした13)。同様に 第二次電子受容体である QA についても QA が還元さ 5. おわりに れることによる蛍光変化を利用して電位を測定した。 本標品を用いて、Acaryochloris marina の PS II の性 その結果、Mn4CaO5 クラスターが無い場合、約 +64 質、とりわけ energetics を明らかにした。これから明 mV であり、同条件で測定した Chl a 型のSynechocsytis らかになったことは、水分解を担う重要な酸化側の電 sp. PCC 6803 の電位は +5 mV であった14)。ちなみに Mn4CaO5 クラスターが有る場合、Synechocsytis 位は変えてはいけないという光合成酸素発生系におい sp. て普遍的な原理であることであった。PS I においても PCC 6803 の初期電子受容体、第二次電子受容体の電 酸化側の電位は Chl a 型と変わらなかったことは興味 位はそれぞれ -525 mV、-142 mV となった。この結果 深い。本研究では PS II に存在する Chl a の機能とそ から、Mn4CaO5 クラスター存在時の Acaryochloris marina の局在位置は電位の解析からは明らかにできなかっ の初期電子受容体、第二次電子受容体の電位は - 4 0 1 た。これらに関しても時間分解吸収・蛍光および光誘 mV、-76 mV であると推定され、それぞれの電位が -77 起差 FT-IR 等により明らかにして行き、Chl d を主要 mV、+140 mV シフトした。このことから、Acaryochloris 色素として持つ Acaryochloris marina の光化学系の性 marina の初期電子受容体の酸化還元電位は Chl a と 質を明らかにして、Chl a 型の光化学系との比較から Chl d の差に相当する分シフトしており、水分解を担 57 光合成研究 21 (1) 2011 光合成の一般的な原理を明らかにしていく予定であ る。 8. 謝辞 本研究は京都大学シュリーマン氏、土屋 徹先生、 渡部 和幸氏の協力によるものであり、深く感謝し御 9. 礼申し上げます。本研究中に逝去された故三室守先生 には、深甚なる感謝の意を表すと共にご冥福をお祈り 申し上げます。 10. Received July 7, 2011, Accepted July 8, 2011, Published August 31, 2011 11. 参考文献 1. Miyashita, H., Adachi, K., Kurano, N., Ikemoto, H., Chihara, M., Miyachi, S. (1996) Chlorophyll d as a major pigment, Nature 383, 402. 2. Murakami, A., Miyashita, H., Iseki, M., Adachi, K., Mimuro, M. (2004) Chlorophyll d in an epiphytic cyanobacterium of red algae, Science 303, 1633. 3. Miller, S. R., Augustine, S., Olson, T. L., Blankenship, R. E., Selker, J., Wood, A. M. (2005) Discovery of a free-living chlorophyll d-producing cyanobacterium with a hybrid proteobacterial/ cyanobacterial smallsubunit rRNA gene, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 102, 850–855. 4. Kühl, M., Chen, M., Ralph, P. J., Schreiber, U., Larkum, A. W. (2005) Ecology: A niche for cyanobacteria containing chlorophyll d, Nature 433, 820. 5. Ohkubo, S., Miyashita, H., Murakami, A., Takeyama, H., Tsuchiya, T., Mimuro, M. (2006) Molecular detection of epiphytic Acaryochloris spp. on marine macroalgae, Appl. Environ. Microbiol. 72, 7912–7915. 6. Kashiyama, Y., Miyashita, H., Ohkubo, S., Ogawa, N. O., Chikaraishi, Y., Takano, Y., Suga, H., Toyofuku, T., Nomaki, H., Kitazato, H., Nagata, T., Ohkouchi, N. (2010) Evidence of global chlorophyll d, Science 321, 658. 7. Tomo, T., Okubo, T., Akimoto, S., Yokono, M., Miyashita, H., Tsuchiya, T., Noguchi, T., Mimuro, M. 12. 13. 14. 15. (2007) Identification of the special pair of photosystem II in a chlorophyll d-dominated cyanobacterium, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 104, 7283–7288. Razeghifard, M. R., Chen, M., Hughes, J. L., Freeman, J., Krausz, E., Wydrzynski, T. (2005) Spectroscopic studies of photosystem II in chlorophyll d-containing, Acaryochloris marina, Biochemistry 44, 11178–11187. Nanba, O., Satoh, K. (1987) Isolation of a photosystem II reaction center consisting of D-1 and D-2 polypeptides and cytochrome b-559, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 84, 109–112. Schlodder, E., Ҫetin, M., Eckert, H. J., Schmitt, F. J., Barber, J., Telfer, A. (2007) Both chlorophylls a and d are essential for the photochemistry in Photosystem II of the cyanobacteria, Acaryochloris marina, Biochim. Biophys. Acta. 1767, 589–595. Hu, Q., Miyashita, H., Iwasaki, I., Kurano, N., Miyachi, S., Iwaki, M., Itoh, S. (1998) A photosystem I reaction center driven by chlorophyll d in oxygenic photosynthesis, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 95, 13319– 13323. Tomo, T., Kato, Y., Suzuki, T., Akimoto, S., Okubo, T., Noguchi, T., Hasegawa, K., Tsuchiya, T., Tanaka, K., Fukuya, M., Dohmae, N., Watanabe, T., Mimuro, M. (2008) Characterization of highly purified photosystem I complexes from the chlorophyll d-dominated cyanobacterium Acaryochloris marina MBIC 11017, J. Biol. Chem. 283, 18198-18209. Allakhverdiev, S. I., Tomo, T., Shimada, Y., Kindo, H., Nagao, R., Klimov, V. V., Mimuro, M. (2010) Redox potential of pheophytin a in photosystem II of two cyanobacteria having the different special pair chlorophylls, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 107, 3924-3929. Allakhverdiev, S. I., Tsuchiya, T., Watabe, K., Kojima, A., Los, D. A., Tomo, T., Klimov, V. V., Mimuro, M. (2011) Redox potentials of primary electron acceptor quinone molecule (QA)− and conserved energetics of photosystem II in cyanobacteria with chlorophyll a and chlorophyll d, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 108, 8054-8058. Shevela, D., Nöring, B., Eckert, H. J., Messinger, J., Renger, G. (2006) Characterization of the water oxidizing complex of photosystem II of the Chl dcontaining cyanobacterium Acaryochloris marina via its reactivity towards endogenous electron donors and acceptors, Phys. Chem. Chem. Phys. 8, 3460-3466. Isolation and Characterization of Photosystem II complex from Acaryochloris marina Akane Kojima1,2,*, Hayato Kindo2, Ryo Nagao3, Mamoru Mimuro4, Tatsuya Tomo2,5 1Graduate School of Science and Engineering, Tokyo Metropolitan University, 2Department of Biology, Faculty of Science, Tokyo University of Science, 3Graduate School of Arts and Sciences, The University of Tokyo, 4Graduate School of Human and Environmental Studies, Kyoto University, Kyoto, Japan, 5JST PRESTO 58 光合成研究 21 (2) 2011 TOPICS Cyanidioschyzon merolaeにおける 亜硝酸を選択的に還元する新規亜硫酸還元酵素§ 東京大学 教養学部 教養教育高度化機構 生命科学高度化部門 2 大阪大学蛋白質研究所 3 東京大学 大学院 総合文化研究科 広域科学専攻 生命環境科学系 関根 康介1, *、 原 由希子2、長谷 俊治2、佐藤 直樹3 1 1. はじめに い。 酸素発生型光合成生物が行う硝酸同化と硫酸同化の Cyanidioschyzon merolae は、酸性温泉に生息する単 中間反応に、それぞれ亜硝酸をアンモニアに亜硫酸を 細胞性の紅藻である。C. merolae は2004年にゲノム情 硫化物に還元する反応がある。亜硝酸還元酵素 報が公開された6)。その中から、NiRとSiRについて相 （NiR）と亜硫酸還元酵素（SiR）がそれらの反応を 同検索すると、2個のSiR相同タンパク質をコードする 担っているが、この二つの酵素は構造学的にも機能的 遺伝子が見つかる。ところが驚くべきことにNiRの相 にも類似点が多い （図1）。例えば、補欠分子族と 同タンパク質をコードする遺伝子が見つからなかっ して[4Fe-4S]クラスターとシロヘムを１個ずつもち、 た。C. merolae は硝酸を唯一の窒素源とする培地でも シアノバクテリアではサイトゾル、真核光合成生物で 生育することから、亜硝酸を還元する酵素が存在しな は葉緑体ストロマに局在し、フェレドキシンを介して いというのは考えにくく、おそらく類似酵素である 光化学系Iから電子を受け取り、1個の基質の酵素反応 SiRがNiRの役割を果たしていると考えられる。 に 6 電子が必要であることなどが挙げられる 。よく 本稿では、C. merolaeがもつ新しい基質特異性をも 似た酵素ではあるが、基質特異性が異なり、それぞれ つ S i R についての生化学的解析の結果と、それが C . 生理的な基質に対して高い触媒活性を示し、明確に区 merolaeにおいて亜硝酸還元を担いうる酵素であるこ 別できる 。しかしながら、NiRとSiRの基質特異性の とを検討した結果を紹介する。 1-3) 4) 5) 違いを決めている機構ははっきりと理解されていな 2. NiR候補探索 C. merolae のゲノム塩基配列上には、SiR相同遺伝子 CmSiRA (CMJ117C) と CmSiRB (CMG021C) が存在する が、NiR相同遺伝子は存在しない。一般的にフェレド キシン依存性SiRは弱い亜硝酸還元活性をもつことか ら、CmSiRA と CmSiRB のどちらかが NiR の役割を 果たしている可能性がある。しかしながら、CmSiRA とBのアミノ酸配列の類似性は70%と高く、光合成生 物のNiRおよびSiRのアミノ酸配列をもとにした分子 系統解析の結果（図2）からは C. merolae の2個の SiR は、明らかにS i Rのグループに属する。したがって、 一次構造の情報からどちらがNiRの役割を果たすのか 図1 A. 硝酸同化系と硫酸同化系の反応の流れ B. ホウレン ソウNiRとトウモロコシSiRの立体構造モデル を推定することは難しい。 第1回日本光合成学会シンポジウム ポスター賞受賞論文 * 連絡先 E-mail: [email protected] 59 光合成研究 21 (2) 2011 3. CmSiRBの酵素活性測 定法 CmSiRBが高い亜硝酸還 元活性をもつかどうかを確 かめるために、組換えタン パク質を調製し、反応速度 論的解析を行った。組換え タンパク質は大腸菌発現系 を用い、また、S i Rの活性 に必要な補欠分子族である シロヘムの不足を補うため に、大腸菌シロヘム合成酵 素を大量共発現させる方法 を用いた7)。 NiRやSiRの酵素活性を測 定する方法として、酵素に 電子を供給するためにフェ レドキシンを加える。フェ レドキシンの還元剤とし て、当初ジチオナイト （Na2S2O4）を用いたが8)、 この方法では酵素活性を測 定することができなかっ た。フェレドキシンを還元 する別の方法として、フェ レドキシン-NADP(H)酸化 図2 酸素発生型光合成生物のNiRとSiRのアミノ酸配列をもとにした分子系統樹 系統樹はベイズ法による推定に基づいて作製した。CmSiRAおよびCmSiRBの位置を星印で示 した。分岐群の信頼値が高い枝を太線で示した。分岐上の数字は、最尤法（ML）と近隣結合 法（NJ）によって求められた信頼度をパーセンテージで示している。 還元酵素（ F N R ）と N A D P Hを加えることで、 N A D P H→F N R→フェレド キシンという電子の流れを しかしながら、C m S i R B遺伝子は7番染色体上にあ 再現した 。FNRは光合成条件下では、これとは逆に 9) り、すぐ下流には硝酸還元酵素と硝酸トランスポー ターという硝酸同化に関わるタンパク質をコードする 遺伝子が並んでいる。さらに、窒素源としてアンモニ アを含む培地と硝酸を含む培地で培養した細胞で、 CmSiRAとCmSiRBタンパク質の蓄積量を比較した。 その結果、CmSiRAでは、窒素源による変化は見られ なかったが、CmSiRBは、アンモニアを含む培地では タンパク質の蓄積はほとんど見られず、硝酸を含む培 地で蓄積が見られた（図3）。この結果は、CmSiRB 図 3 硝酸培地とアンモニア培地でそれぞれ培養した C . merolae細胞の粗抽出液に対する抗CmSiRA抗体と抗CmSiRB 抗体を用いた免疫ブロット解析 が硝酸同化系に関与することを示唆しており、NiRの 役割を果たす最有力候補と考えた。 60 光合成研究 21 (2) 2011 光化学系 I から電子を受け取ったフェレドキシンに 同様に亜硝酸を基質した場合の反応速度論的解析を よって還元され、NADPHを生産する酵素として有名 行った（図4B、表1）。CmSiRBの亜硝酸に対するK m であるが、非光合成条件下では逆反応が行われ（実際 値は、221 µM と ZmSiR と比較すると約2分の1低い値 には非光合成型のアイソザイムが働く）、FNRによっ であるが、SyNiRと比較すると6倍と明らかに高く、 てフェレドキシンが還元され、さまざまなフェレドキ 親和性は低いことが示された。しかし、触媒中心活性 シン依存性酵素に電子が分配されている 。この方法 は、 S y N i R と比較すると約 4 分の 1 と低いものの、 により、CmSiRBの酵素活性を測定することが可能に ZmSiRと比較すると約4倍の高い値を示した。この結 なった。また、還元剤としてジチオナイトが利用でき 果は、CmSiRBが C. merolae 細胞中でNiRの役割を果 ない理由は、後述するCmSiRBの基質特異性によって たす可能性を強く示唆するものである。 説明できる。さらに、FNRによって生成されたNADP + ここで、反応液に亜硝酸とともに亜硫酸を加える は、グルコース-6-リン酸脱水素酵素とグルコース-6-リ と、亜硝酸還元活性のk c a t 値はほとんど変わらず、K m ン酸によってNADPHに再還元し持続的に還元力を供 値が918 9) µMに上昇した。このことは、亜硫酸が拮抗 給するようにした。 NiRの酵素活性は、基質である 亜硝酸の減少量を測定すること で活性とし、S i Rは、反応液にシ ステイン合成酵素とO -アセチルL-セリンを加え、システインの蓄 積量を測定することで活性とし た。システイン合成酵素は、O-ア セチル-L-セリンとSiRの触媒産物 である硫化物を基質としてシステ インを合成する酵素である。 4. CmSiRBの基質特異性 CmSiRBの亜硫酸還元活性の反 応速度論的解析を行った（図 4A、表1）。比較のために一般的 なフェレドキシン依存性NiRおよ び S i R として、それぞれシアノバ クテリア Synechocystis sp. PCC6803 NiR（SyNiR）とトウモ ロコシSiR（ZmSiR）を用いた。 CmSiRBの亜硫酸に対する Km 値 は 8.7 µM と低く親和性が高いこ とが示された。これはS i Rとして は納得できる値である。しかし ながら、触媒中心活性（代謝回 転数）を示す kcat 値が ZmSiR と 比較して4 6分の1と極めて低かっ た。この値からCmSiRBがSiRとし ては生理的に機能していないと推 察される。 図4 ミカエリス・メンテンプロット （A）CmSiRB、SyNiRおよびZmSiRの亜硫酸還元活性。（B）CmSiRB、SyNiRおよび ZmSiRの亜硝酸還元活性。添加した亜硫酸の濃度は250 µM。（C）C. merolae 細胞と Synechocystis 細胞による亜硝酸消費速度。添加した亜硫酸の濃度は 250 µM。（D） CmSiRBの野生型と変異酵素STLCINの亜硫酸還元活性と亜硝酸還元活性。 61 光合成研究 21 (2) 2011 表1 CmSiRB、ZmSiR、SyNiRおよびSTLCIN（CmSiRB変異酵素）の反応速度論的パラ メータ 独立した3回の実験の測定値から非線形重み付き最小二乗法によりK m値とk cat値とそれぞれ の標準偏差を求めた。ハイフンは検出限界以下を表す。括弧内は250 µMの亜硫酸存在下で の値。 Km (µM) kcat (mol product·mol enzyme-1·min-1) Substrates NO2- SO32- NO2- SO32- CmSiRB 221 ± 36 8.7 ± 1.6 243 ± 13 4.7 ± 0.2 (+ sulfite) (918 ± 203) - (244 ± 28) - ZmSiR 416 ± 92 74 ± 5.6 56 ± 5.2 216 ± 5.8 SyNiR 37 ± 6.3 - 1077 ± 53 - STLCIN 95 ± 13 6.4 ± 0.5 106 ± 13 8.0 ± 0.2 対する亜硫酸の影響とよく一 致しており、C. merolae 細胞内 で CmSiRB が亜硝酸の消費に 関与していることを強く示唆 するものである。 6. CmSiRBの特性を決める 構造因子の探索 光合成生物のNiRおよびSiR のアミノ酸配列を比較する と、N i RとS i Rのそれぞれでよ く 保 存 さ れて い る 部 位 の う ち、CmSiRBだけに特異的な6 的 に 阻 害 して い る こ と を 示 して い る 。 つ ま り 、 個のアミノ酸が集中している箇所が存在する（図 CmSiRBが亜硫酸に対して強い親和性をもつ一方で、 5）。CmSiRBのこの6個すべてのアミノ酸をSiRに保 代謝回転数が極端に低いため、亜硫酸が阻害剤になり 存されているアミノ酸に置換した組換えタンパク質 得、これはCmSiRBがもつ特性である。また、還元剤 （STLCIN）を作製し、基質特異性を調べた（図4D, として当初ジチオナイトを用いたときに酵素活性が測 表1）。その結果、STLCINは野生型 定できなかった理由を考えると、ジチオナイトが酸化 CmSiRB に比 べ、亜硫酸に対して約2倍、亜硝酸に対して約2分の１ 分解されて生成する亜硫酸が阻害剤として作用したた の触媒中心活性を示した。STLCINの活性は、基質に めと考えられる。 より野生型と比較して逆の変化を示すことから、この 6個のアミノ酸の全て、あるいは一部が基質の選択性 5. 無傷細胞におけるCmSiRBの役割 に関与していることが示唆された。 C. merolae 細胞中において CmSiRB の特性が再現さ ZmSiRの結晶構造（データは未公表）からSTLCIN れるかを確かめた。まず、窒素源としてアンモニアを の変異部分に相当するアミノ酸は、基質結合部位を挟 含む培地と硝酸を含む培地で培養した C. merolae 細胞 んでシロヘムおよび[4Fe-4S]クラスターの反対側に位 の亜硝酸の消費速度を比較した。硝酸培地の細胞はア 置することから（図6）、CmSiRBのこれらのアミノ ンモニア培地の細胞に比べ、約3倍の速度で亜硝酸を 酸が活性中心周辺の立体構造の形成に深く関与し、活 消費した。この結果は、CmSiRBが硝酸培地で生育し 性中心への基質の結合や補欠分子族から基質への電子 た細胞でのみ検出される結果（図3）とよく合致して の受け渡しの効率に影響を与えているのかもしれな いる。次に、硝酸培地で培養した C. merolae 細胞と い。 Synechocystis 細胞による亜硫酸存在下での亜硝酸消費 量を測定し、見かけ上の反応速度論的パラメータを求 7. おわりに めた（図4C、表2）。Synechocystis 細胞では見かけの C m S i R Bは、分子系統解析上は明らかにS i Rに属 Vmax と Km ともに、亜硫酸の存 在による影響は見られなかっ たが、C. merolae 細胞では亜 硫酸の存在により Vmax がわず かな減少にとどまるのに対 し、Km 値が34 µM から 141 µM に大きく増加した。この 結果は、in vitro 実験系での CmSiRB の亜硝酸還元活性に 図5 光合成生物のNiRおよびSiRのアミノ酸配列をもとにしたアラインメントの一部 NiRに保存されたアミノ酸を黄色、SiRに保存されたアミノ酸を水色、両方に保存されたア ミノ酸を緑色のボックスで示した。他種のS i RとN i Rでそれぞれよく保存されているが、 CmSiRBで特異的である6個のアミノ酸を赤色のボックスで示した。 62 光合成研究 21 (2) 2011 学的な解析を進めている。 本研究成果の一部は、 2 0 0 9年の原著論文 1 0 ) で発表 し、CmSiRB が C. merolae に おける NiR としての役割を 果たす生化学的な証拠を示 した。これに加え、 2 0 1 0 年 に Imamura 等11)によって、 CmSiRB 遺伝子が NiR 遺伝子 欠損シアノバクテリアの障害 を相補することや、CmSiRB 遺伝子欠損 C. merolae が硝酸 培地で増殖が遅くなること 図6 ZmSiRの立体構造モデル 左側は全体像で、シロヘムを赤色、[4Fe-4S]クラスターをピンク、CmSiRB特異的な6個のア ミノ酸に相当するアミノ酸を緑色で表した。右側は活性中心付近を拡大して、補欠分子族 と6個のアミノ酸のみを表示し、基質結合部位を示した。 などが報告された。この事 実は、我々の提言を遺伝学 的に支持するものである。 今後、CmSiRAの特徴が理解 し、反応速度論的にもSiRの特徴を強く残している。 されれば、C. merolae における硝酸同化機構の全容が しかし、既知のSiRとは2種類の基質に対する優位性 つかめるものと期待される。 が決定的に異なる。つまり、CmSiRBは構造上のわず 謝辞 かな変化によってS i RからN i Rに機能的に進化したユ 本研究は、大阪大学蛋白質研究所共同研究員制度を ニークな酵素であると考えられる。系統樹（図2）を 利用して行われた。また、2009年度日本科学協会笹川 見ると、光合成生物のNiRとSiRは、真核生物が現れ 科学研究助成の支援を受けて行われた。 る以前に、どちらかの（あるいは全く別の）酵素から 分岐したと考えられるが、CmSiRBの機能的分岐は、 Received July 15, 2011, Accepted July 21, 2011, Published それとは別の進化であると考えるべきである。しかし August 31, 2011 ながら、このユニークな基質特異性をもつ C m S i R B は、未だ解明されていないN i RとS i Rの基質特異性決 定機構を解明するための絶好の材料と考えている。本 参考文献 報告で示したCmSiRBの基質特異性に興味深い変化を 1. 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F., Nishida, K., Yoshida, Y., Nishimura, Y., Nakao, S., Kobayashi, T., Momoyama, Y., Higashiyama, T., Minoda, A., Sano, M., Nomoto, H., Oishi, K., Hayashi, H., Ohta, F., Nishizaka, S., Haga, S., Miura, S., Morishita, T., Kabeya, Y., Terasawa, K., Suzuki, Y., Ishii, Y., Asakawa, S., Takano, H., Ohta, N., Kuroiwa, H., Tanaka, K., Shimizu, N., Sugano, S., Sato, N., Nozaki, H., Ogasawara, N., Kohara, Y., and Kuroiwa, T. (2004) Genome sequence of the ultrasmall unicellular red alga Cyanidioschyzon merolae 10D, Nature 428, 653-657 7. Ideguchi, T., Akashi, T., Onda, Y. and Hase, T. (1995) cDNA cloning and functional expression of ferredoxindependent sulfite reductase from maize in E. coli cells, in Photosynthesis: from Light to Biosphere, Vol II (Mathis, P., ed.) pp. 713–716. Kluwer Academic Publishers, Dordrecht 8. von Arb, C., and Brunold, C. 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A novel variant of sulfite reductase preferentially reducing nitrite in Cyanidioschyzon merolae Kohsuke Sekine1,*, Yukiko Sakakibara2, Toshiharu Hase2, Naoki Sato3 1 Division of Life Sciences, Komaba Organization for Educational Excellence, College of Arts and Sciences, the University of Tokyo 2 Institute for Protein Research, Osaka University 3 Department of Life Sciences, Graduate School of Arts and Sciences, the University of Tokyo 64 光合成研究 21 (2) 2011 研究紹介 野菜によるChl a → Chl d 変換 1 2 筑波大学 物質工学系 京都大学 大学院 人間・環境学研究科 伊藤慎吾1、青木啓輔1、藤田紘一1、宮下英明2、小林正美1, * 1. はじめに は、加水分解酵素パパインと酸化酵素ペルオキシダー これまで、酸素発生型光合成生物は Chl a（図1A、 ゼ9)のみである。Chl a → d 変換は酸化反応なので、ペ 挿入図）を主要色素としていると考えられていたが、 ルオキシダーゼによって進行することは比較的受け入 1996年に宮下らはパラオに生息している群体ホヤに共 れ易いが、何故パパインがこの酸化反応を触媒するの 生する原核海洋藻中に、Chl a ではなく Chl d を主要 色素とする Acaryochloris marina を発見した (A) Chlide a 。Chl d 1,2) H Chl d C H 3 d H H3C は 1943年にManningとStrain によって紅藻から発見さ 3) 17 1 17 H 1 72 CH 2 Absorbance (a.u.) 。 ところで、Chl a は長鎖フィトールが存在するため水 に不溶だが、クロロフィラーゼを作用させると、エス テル結合が加水分解されて、水溶性の Chlide a（図 1 C 、挿入図）になる。小林らはエステラーゼ（エス テラーゼ、コレステロールエステラーゼ、フォスファ ターゼ）によってこの反応が触媒されるのではないか と期待して実験を行ったが、Chlide a は生成しなかっ た 6,7) 15 16 8 9 N 11 。 O (B) 3 5 4 N 1 19 18 1 17 17 H2C H 2 17 CH2 O C (C) O CH3 6 7 N 8 9 N 11 N 15 16 13 H C20H39 13 CH 3 13 1 C O O CH3 CH3 CH2 10 Mg 20 H H3C 12 14 2 13 CH3 1 13 O C O O CH3 H C H H3C 2 H C 3 5 4 N 1 19 18 1 17 17 H2C CH3 6 CH3 7 N 8 9 N 11 H 2 17 CH2 N 15 16 O H 12 14 2 13 H CH2 10 Mg 20 H H3C O C 蛋白質分解酵素プロテアーゼは弱いエステラーゼ活 H C H3C 2 O 12 14 H C20H39 CH2 10 1 32 O C O れた葉緑素で、Holtらによって構造が決定された CH3 7 N 19 N Chl a CH3 6 Mg 20 18 H2C 4, 5) 5 4 N 1 は Chl a のリング Ⅰ のビニル基がフォルミル基に置換 されたクロロフィルである（図1B、挿入図）。Chl H C H 3C 2 13 C 3 CH 1 13 O C O O CH3 (D) 性を有する。そこで、種々のプロテアーゼ（パパイ ン、α―キモトリプシン、スブチリシンカールスバー グ、フィチン、ブロメライン）を、Chl a を含む含水ア セトン中、 3 0 ℃で保温したところ、パパインのみが Chlide a 生成を示した（図1A）6-8）。その際、Chlide a 10 以外のピークがもう一つ観察された。この成分は、 20 30 40 Retention time / min H P L Cでの保持時間、吸収スペクトル、マススペクト ルから、Chl d だと結論された6,8)。Chl b や Phe a を基 図１ アセトン/水 (10/1, v/v）中での (A) パパイン、(B) 完熟 質とした場合も、効率はかなり低いものの、環 I のビ パパイアの実（皮）、(C) 青パパイアの実（皮）、(D) 大根 ニル基がフォルミル化されることから、この反応に関 （茎根）による Chl a → Chlide a および Chl d 変換を示す逆 するパパインの基質特異性は低いと思われる。 相HPLCチャート。 現在のところ、Chl a → Chl d 変換を起こす酵素 反応温度: 30 ℃、反応時間: 48 h、λ = 700 nm。 * 連絡先 E-mail: [email protected] 65 光合成研究 21 (2) 2011 図2 使用した野菜、果物およびキノコ 2. パパイアによる Chl a → Chl d 変換 かは理解に苦しむ。ただ、ペルオキシダーゼよりもパ パインの方が Chl a → d 変換効率が遙かに高いことは 酵素パパインによる Chl a → d 変換を学会で発表し 注目に値する。 たところ、パパイアからパパインを抽出・精製する際 に使用した化学薬品が残存し、それがこの反応を起こ 66 光合成研究 21 (2) 2011 図3 野菜、果物、キノコによる Chl a → Chl d（上）および Chlide a（下）変換率。 反応溶媒: 含水アセトン、反応温度: 30 ℃、反応時間: 48 h。 しているのではないかとの指摘を受けた。そこで酵素 とんど含まれていない。そのため、熟したパパイアで パパインではなく、果実パパイアで Chl a → d 変換が は Chl d は生成しなかったが (図1B)、未熟果ではパパ 起こることを証明することにした。パパインは未熟果 インと同様に Chl d が生成した (図1C)。ちなみに、沖 （青パパイア）に豊富で、熟したパパイアの実にはほ 縄ではパパイアを果物（適熟果）ではなく、野菜（未 67 光合成研究 21 (2) 2011 表1 野菜、果物およびキノコによる Chl a → Chl d および Chlide a 変換率。 反応溶媒 : 含水アセトン、反応温度 : 30 ℃、反応時間 : 48 h。 Family アブラナ科 ユリ科 ウリ科 Vegetables ダ イコ ン（茎 根） 〃 （葉） ワサビ（根茎） カブ（根） ブロッコリー（蕾） カイワレダイコン（葉） キャベツ（葉） 7.90 0.02 0.89 0.16 2.60 0.70 0.50 1.84 7.50 0.61 0.48 0.16 0.38 0.22 水菜（葉） ワサビ菜（葉） チンゲンサイ（葉） ハクサイ（葉） ルッコラ（葉） エシャロット（茎） 長ネギ（葉） 〃 （茎） ニンニク（りん茎） ニラ（葉） 0.13 0.13 0.11 0.36 0.38 1.03 0.11 0.08 0.66 0.48 0.00 9.70 1.30 0.33 0.40 0.00 0.30 0.03 0.45 0.19 0.48 0.17 0.20 0.00 0.20 0.48 0.12 0.13 0.00 0.08 0.00 0.00 0.30 0.20 0.24 0.08 0.01 0.43 0.82 ズッキーニ（実） 〃 （皮） キュウリ（葉） 〃 （実） メロン（実） 〃 （皮） カボチャ（皮） 〃 （実） ナス（皮） 〃 （実） ピーマン（実） 〃 （皮） ナス科 アカザ科 Yield (%) シシトウ（豆） シシトウ（鞘） トマト（皮） 〃 （実） ジャガイモ（塊茎） ホウレンソウ（葉） Family Chl d Chlide a 0.00 0.00 0.22 0.00 0.00 0.00 0.13 33.19 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.00 0.12 0.42 － Vegetables Yield (%) Chl d Chlide a 0.05 0.20 セリ科 セリ（葉） ニンジン（根） 0.00 0.11 マメ科 0.10 インゲン（豆） 0.00 〃 （鞘） グリーンピース（豆） 0.00 0.00 サヤエンドウ（豆） 0.00 〃 （鞘） 0.10 22.64 1.35 0.49 2.70 キク科 春菊（葉） レタス（葉） ゴボウ（根） 0.00 0.00 0.00 1.90 0.06 0.16 スイレン科 レンコン（茎） 0.00 0.65 シソ科 バジリコ（葉） 0.00 0.12 ショウガ科 ショウガ（根茎） ミョウガ（蕾） 0.00 0.45 0.12 0.37 アオイ科 オクラ（皮） 0.00 0.97 バラ科 イチゴ（実） 0.00 0.68 パパイア科 青パパイア（皮） 〃 （実） 1.93 0.00 0.85 0.00 0.00 96.35 53.44 ミカン科 温州ミカン（皮） ライム（皮） スウィーティー（皮） カボス（皮） ユズ（皮） 0.00 0.00 0.00 94.43 0.00 23.91 マタタビ科 キウイフルーツ（皮） 0.00 0.00 クワ科 イチジク（皮） 0.00 3.11 0.59 0.59 ヒラタケ科 シイタケ（傘） 干しシイタケ（傘） エリンギ（傘） 0.41 0.14 0.17 0.59 サルノコシカケ科 マイタケ（傘） 0.08 0.17 キシメジ科 エノキタケ（傘） ブナシメジ（傘） 0.06 0.00 0.07 0.00 0.23 熟果、青パパイア）として扱うことが多いと聞く。同 たが、Chl d の生成は確認できなかった(図3、表1)。し じく南洋の果実であるパイナップルにはブロメライン かし、カボスを除く4種ではクロロフィラーゼによる が含まれているが、1.で述べたように Chl a → d変換は Chlide a 生成が高い収率で観察された。その他の果実 起こさなかった。 （キウイフルーツ、イチジク）でも Chl d は検出され ず、また Chlide a 生成率も低かった (図3、表1)。 3. 果物による Chl a → Chl d 変換 酵素パパインは基質特異性が低い加水分解酵素なの 4. 野菜・キノコによる Chl a → Chl d 変換 で、Chl a → Chlide a なる加水分解反応を触媒したと 果実とは異なり、ほとんどの野菜（図2）で Chl a 考えられる。自然界でこの反応を触媒するのがクロロ → d 変換が観察された（図3、表1）。中でも大根によ フィラーゼで、柑橘類の皮に多く含まれる。興味深い る変換率は約8％と群を抜いており、パパインやパパ ことに、上記のパパインと同様に、「完熟果」よりも イア（変換率: 「未熟果」の皮に多く含まれている。 ブラナ科の野菜による Chl a → Chl d 変換率が高いこ そこで柑橘類（温州みかん、ゆず、ライム、カボ とが分かる。アブラナ科の野菜には、多種多様な酵素 ス、スウィーティ）（図 2 ）の果実（皮）をすり潰し が豊富に含まれているが、どの酵素によって Chl a → て含水アセントン中で Chl a と一緒に 30℃ で保温し Chl d 変換が起きるのかは現在検討中である。ペルオ 68 2.0％）を凌いだ。図3を眺めると、ア 光合成研究 21 (2) 2011 キシダーゼによる Chl a → d 変換効率は 0.1% と、パパ August 31, 2011 インよりもかなり低いことから、変換効率が極めて高 い大根では、ペルオキシダーゼ以外の何らかの酵素が 参考文献 この反応を触媒していると推定される。驚いたこと 1. 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Beijing in press. に、葉緑素を持たないシイタケが割と高い Chl a → d 変換を示す（図3）。 以上の結果は、含水アセトン中のものだが、アセト ンは自然界ではありふれた物質ではない。そこで、ア セトンの代わりにエタノールを使用してカイワレダイ コン（葉）で実験を試みたところ、変換効率は約半分 に低下するものの、Chl dが生成した。また、カイワ レダイコン（葉）にはChl a が含まれるため、Chl a を 添加せずにすり潰し、含水エタノール中で保温して も、やはり Chl d が生成した。自然界ではエタノール 発酵はありふれた反応だから、Chl a → d 変換は割と 頻繁に身の回りで起きているのかもしれない。さら に、有機溶媒を一切使用せずに、カイワレダイコンを すり潰し、放置しただけでも Chl d が生成することは 特筆すべきであろう。 5. おわりに 酵素（パパインやペルオキシダーゼ）や野菜によっ て、Chl a が割と簡単に Chl d になることが分かった。 この変性はクロロフィルの「化学進化」のひとつとも 言える。この「化学進化」が引き金になって、Chl d を有する A. marina が太古の地球に出現したのかもし れない。ごく最近、Chl a → d 変換が希 H2O2 のみでも 誘起されることを見出した（変換率: 0.4%）10)。ペル オキシダーゼに H2O2を添加すると効率は向上するが (0.1% → 1%)，パパインでは逆に低下する (2% → 0.2%) ことも分かってきた9,10)。今後、Chl a → d変換 の仕組みを分子レベルで解明していきたい。 Received July 19, 2011, Accepted July 28, 2011, Published Conversion of Chl a into Chl d catalyzed by extract of vegetables Shingo Itoh1, Keisuke Aoki1, Koichi Fujita1, Hideaki Miyashita2, and Masami Kobayashi1,* 1 2 Institute of Materials Science, University of Tsukuba Graduate School of Human and Environmental Studies, Kyoto University 69 光合成研究 21 (2) 2011 解説 光合成のエントロピー論再考： 階層的生命世界を駆動するエントロピー差／不均一性 東京大学 大学院 総合文化研究科 佐藤 直樹* 1. はじめに れる7-10)。 地上の全ての生命が基本的には光合成に依存してい ることは、イメージとしては誰もが認めることであろ dS = δq T … [1] うが、その必然性を理解することは必ずしも容易で はない。シュレーディンガーが、その著「生命とは何 次の(2)で定義される熱力学第三法則により、T = 0 で か」の中で、「負のエントロピーを食べている」と表 € は S = 0 と定義される（第三法則エントロピー）。こ 現した 1) ことは有名であるが、彼の時代には光合成の れによれば、S の絶対値が、T = 0 から所定の温度ま エントロピー論が十分に理解されていなかったため、 での比熱（または相転移熱）の積分として求められ そのことが後に混乱を生じた。まず、エントロピーは る。なお、文献10)は最新の生体エネルギー論の教科書 正の値しかとらないことが問題となった。しかし、 で、学生向けにぜひお勧めしたい本である。 上の表現を、「負のエントロピー変化を実現してい る」と言い換えれば、まちがいとはいえない。光の (2) 統計力学では、マクロには同じに見える系がもつ エントロピーが負であるという誤解が生じたことも ミクロに区別できる状態の総数Wを用いて、次のよう あった。その後、多くの物理系の研究者によって、こ に表される7,9,11)。 のことの是非が議論され、出版物にも「光合成には S = kB lnW 蒸散によるエントロピー排出が必須である」という ような形で混乱が反映している(例えば書籍 2,3) … [2] )。さら に、2 0 0 5年になっても、光化学反応中心では、エン ここで、kBはボルツマン定数(1.380 × 10-23 J K-1)であ トロピー変化がマイナスであるという論文4)がBBAに € る。もしも、ミクロに区別できる状態のそれぞれの 掲載されたが、その後、 2 つの論文で、否定された 確率が等しくないときには、それぞれの生ずる確率 。エントロピーというのは、なぜかくも人を惑わ がpiで与えられるならば、同じことが次の式[3]で計算 5,6) できる。ただし、piの総和は1とする。 す魔法の言葉なのだろうか。本稿は、これまでのエ ントロピー論を、私なりの視点で大幅に整理しなお S = −kB ∑ pi ln pi し、それに基づいて、光合成に関わるエントロピー論 の正しい理解を広めることを目的として執筆した。 2. エントロピーとエントロピー差、秩序、不均 一性 € i … [3] (3) 情報理論では、平均情報量H(P)が、Shannonの情報 エントロピーとして定義されている12,13)。 エントロピー概念には、大きく分けて次のようなも H(P) = −∑ pi log 2 pi のがある。 (1) 熱力学では、温度 T の系への熱 δq の流入がある とき、エントロピー S の微小変化 dS は次式で定義さ € * 連絡先 E-mail: [email protected] 70 i … [4] 光合成研究 21 (2) 2011 ここで、pi は事象 i が起きる確率で、pi の総和は 1 で の分野で、Brillouin 13)によって、束縛されたエントロ ある。p iのセットをPと表す。この情報エントロピー ピー bound entropy (free entropyに対する言葉として)と は、上記の統計力学におけるエントロピーとは、ボル 呼ばれたものと同等である。これはまた、筆者が開 ツマン定数倍を除いて一致するが、一般には、対数 発した相同タンパク質群の分類ソフトウェアGclustに の底を 2 とし、その単位はビットと呼ばれる。 1 ビッ おいても、2次元ヒストグラムの不均一性を評価する トは、有名な Maxwell のデーモンが信号を認識する ために利用されている15)。 ときの情報の最少単位であり、統計力学的なエント ロピーでは、kBln2=0.956×10-23 J K-1 に相当する13)。以 4. 生化学反応における自由エネルギー変化とエ 下では、情報のエントロピーも、式[ 3 ]で考えること ントロピー差の関係 にする。ただし， 1 モルあたりの量を考える場合に 代謝など生化学反応を考えるときには、自由エネ は，kB の代わりに，そのアボガドロ数 (NA) 倍である ルギーが減少する方向に自発的に反応が進み、その 気体定数 R を用いる。 ため、エントロピーだけで考えるのは不適切であると 一見異なって見える第一の定義も、ボルツマン分布 考えられている。しかし，次のように考えると、エン において、全体のエネルギーが等しい条件で、粒子を トロピー差／不均一性で統一的に理解できる。 多数のエネルギー準位に分配するしかたの総数を考 生化学反応を考えるときには、自由エネルギー変 えて、第二の定義に当てはめて計算すると、同じにな 化∆Gは、エンタルピー変化∆Hと、エントロピー変化 ることがわかっている ∆Sを使って表される。 。 9,11) ∆G = ∆H – T ∆S 3. 秩序と不均一性 … [7] エントロピーは無秩序の度合いであるといわれるこ とが多いが、果たしてそうであろうか。Landsberg 14) なお、Tは絶対温度である。アトキンスの教科書 8 ) に は、秩序 (order) O を次のように定義した。 よれば、式[7]は、次のように書き換えられる。 O – = (Smax – S) / Smax .... [5] ∆G / T = – ∆H / T + ∆S … [8] Sはある系のエントロピー、S m a x は、同じ系のあらゆ ここで、 - ∆H / T は系から外に出た熱量による「環境 る変数を可能な限りランダムにした場合のエントロ のエントロピー変化」を意味している。これは、はじ ピーである。ここで、エントロピー差 (entropy deficit) めは系の中に閉じこめられていた熱が、環境にも拡 I を次の式で定義する。 がっていくということをあらわしていて、言い換えれ I = Smax – S ば、熱の空間分布の不均一性の解消に対応するエン … [6] トロピー変化である。∆ Sは「系の内部でのエントロ ピー変化」（つまり、2節の最後に述べたように、分 I を最大エントロピーで割ったものが、Landsberg の 子内部の各エネルギー準位への分配の不均一性の解 秩序 O であり、これは、異なる現象の間でも比較で 消に対応するエントロピー変化、および、分子の空 きる正規化された秩序の尺度となるとされた。私は 間分布の拡がりに対応するエントロピー変化）であ これを、正規化不均一性 (normalized inhomogeneity) と るので、左辺は「世界全体でのエントロピー変化」に 呼ぶことにしたい。というのも、不均一な状態が、 相当する。自由エネルギー変化∆ Gが負であるという 日常感覚として「秩序をもつ」ようには見えないこと ことは、系と環境を合わせた世界のエントロピー[- ∆G / T] も多いからである。これに対して、エントロピー差 I が増大することを意味している。この意味で考えれば、 を、不均一性 (inhomogeneity) と考えることにする。 [- ∆G / T]をもって、広義のエントロピー変化と見なす 以下では，エントロピー差と不均一性を同じ意味で ことができる。以下では、これを∆S*と定義する。 使うが，対象とする現象にあわせて，適宜使い分け ることにする。なお、エントロピー差は、情報科学 71 光合成研究 21 (2) 2011 – ∆G / T ≡ ∆S* = S*2 – S*1 … [9] ての塩基の出現確率が等しければ、 ここで、S * 2 は反応後の、S * 1 は反応前の、それぞれ広 H(P) = N × 4 × 1/4 × log4 – Nlog1 = Nlog4 – Nlog1 = Nlog4 … [10] 義のエントロピーを表す。 3節で定義したエントロピー差は、数値的には∆S*の 符号を変えたものに相当するが、その意味は少し違 う。広義のエントロピーは、反応の前後でS * 1 からS * 2 である。底をeとし、k B を掛ければ、統計力学的エン に増大する。これに対し、「エントロピー差」は、 トロピーになる。第1項は、エントロピーで言えば、 反応前の系に対して定義する量である。反応後のエン S maxに相当する。塩基の出現確率に偏りがあれば、こ トロピーS * 2 を、「もしも反応が起きれば、そこまで れよりも少ない。第2項は、配列が一通りに決まって エントロピーを増やすことができる」という意味で、 いることを表していて、Sに相当する。ここではゼロ 最大エントロピーS*maxと見なすならば、「現在はS*max であるが、もしも配列の保存性が低ければ、異なる よりもこれだけエントロピーが少なくなっている」と 配列が許容される程度に応じてプラスの値になる。 いう尺度として、I = S*max – S*を定義することができ また、配列自体の冗長性（たとえば、同じ配列が繰 る（ただし、 S* = S*1）。つまり、将来増やしうる、 り返している場合や、局所的に同じ塩基が並んでいる エントロピーの「のびしろ」である。これは、注目 場合など）によっても大きくなる。従って、配列の情 する現象によって値が変わってくるが、後に述べるよ 報量は、エントロピー差 I = Smax – S に対応する。同 うな不均一性の交換を考えるためには、現実的な方 じことは、タンパク質についても定義でき17)，平均で 法と考えられる。 は1アミノ酸残基当たり2.5ビットとなる。 I を定義する意味は、これが情報量とも等価である ということで、それによって、代謝以外の過程におい (2) 酵素の不均一性 て定義される不均一性との交換が可能になることで 配列情報のエントロピー差／不均一性が、その情 ある。これは従来ほとんど顧みられてこなかったこと 報によって作られる酵素の立体構造形成の自由エネル であるが、多細胞体や生態系の構築では空間的な不 ギー変化の源泉である 18,19) 。構造の情報量は、1アミ 均一性が生ずる。また、遺伝情報やタンパク質のアミ ノ酸残基あたり約 0.5 ビットと見積もられている19)。 ノ酸配列や立体構造にも情報量がある。不均一性と 配列の複雑性が進化とともに増加すると推定されてい いう一つの尺度によって、生命活動全体を記述するこ る18)。もしも同じアミノ酸組成をもつ多様な配列の集 とができるはずである。 合（ランダム配列）を考えれば、そうした混合物と、 正しい酵素分子を比べた場合、酵素（のようなポリ 5. 生命のさまざまな局面で表れる量も不均一性 ペプチド）自体の化学結合に基づく自由エネルギー で表される は同じはずだが，ポリペプチド鎖はいろいろな立体 エントロピーという表現は，生命現象を表すのに， 配置をとることができるので、酵素の正しい構造 抽象的に使われることはあっても 1) ，具体的に生命現 は、可能な多数の構造のうちの一つであるという意 象のさまざまな局面における現象をエントロピーで表 味で、不均一性をもつことになる。これは、配列情報 そうとすると，不都合が生じることも多く，それが の不均一性が姿を変えたものである。これはさら 混乱の原因となってきた。しかし，上で定義した不 に、酵素による活性化エネルギー低下の原因であ 均一性 I を使って，それらを整理し直すことができ る。酵素と基質の間の特異的結合や特異的反応が可 る。不均一性の交換に関する本格的な議論は、別の 能になるのは、酵素に予め不均一性が付与されている 機会に発表することとし、ここでは、そのアイディア からで、これは酵素の自由エネルギーが仮想的なラン の概略のみを説明する。 ダム分子に比べて高くなっていることに相当する。も しも，同じ組成のアミノ酸からできたあらゆる可能 なポリペプチド(W max個)の中で、活性をもつのはごく (1) 遺伝情報の不均一性 例えば、長さ N の DNA の平均情報量 H(P) 16) 少数のものである(W個)という確率因子を，活量に含 は、全 めて考えるならば、ごく自然に理解される。この確率 72 光合成研究 21 (2) 2011 は詳しく述べる余裕はない。 基本的には、式[3]と同じ形の 式 が 使 える 。 進 化 に お いて も、中立説 2 1 ) を考えれば、個 体数 n の集団における変異率 を x とすると、総変異率 nx のうち 1/n が固定されるの で、生み出される変異を Smax で表し、固定される変異を S で 表 す と 、 エ ン ト ロ ピー 差 ΔS = Smax – S = kB lnn が進化に よって 得 ら れ る 情 報 量 を 表 図1 酵素反応における、酵素のもつ仮想的な過剰自由エネルギーが、酵素と基質の結合 エネルギー（安定化）を大きくし、さらに、活性化エネルギーを低くしているという仮説 の説明図 ランダム配列をもつポリペプチド集団は，正しい配列をもつ酵素に比べて，活量が低いと 考えると，正しい酵素はエントロピーに基づく大きな自由エネルギーをもつことになる。 これが，ネイティブな酵素の構造を安定化するエネルギーの源泉であり，さらに，酵素と 基質の結合エネルギーの源泉である。この結果，非酵素反応（ランダム配列ペプチドの存 在下にほぼ相当する）に比べて，活性化エネルギーも低下する。 す。進化は熱力学第 2 法則に 反するという誤解があるが、 このように Smax を利用して不 均 一 性 を 生 み 出 して い る の で、第 2 法則に従っている。 進化とエントロピー増大との 関係については、詳しい総説 因子を W / Wmax とおくと，本当の酵素の化学ポテン がある22)。代謝系23)や生態系 シャル（1モルあたりの自由エネルギー）は、仮想的 物質循環24)についても、エントロピーを使った理論化 ランダム配列ポリペプチド群の化学ポテンシャルに比 がなされ始めている。 べて、R T ln (Wmax / W) = T NA I だけ高い。ここで，I 空間的・時間的構造の形成は、正のフィードバック は不均一性 kB ln (Wmax / W)である。つまり，酵素は、 によって駆動される自己組織化（創発）によって起き 実は自由エネルギーがはじめから高く、それがネイ ると考えられるが、その場合にも、非常に大量のエ ティブな構造をとる安定化自由エネルギー変化や基 ントロピー生成（不均一性の解消）を伴いながら、 質との結合による安定化の自由エネルギー変化を生 構造形成（不均一性の形成）が行われる点は、変わ み出し、活性化自由エネルギーを減らしていると解釈 らない。なお，生態系や進化まで考えるときには， できる（図1）。 地形や気候，季節変化など，環境からの情報量の流 こうした解釈は Deway グループの論文 17-19) 入も考慮する必要があると思われる。 からの 自然な帰結であるが、このことを明確に書いた文献 以上のように考えることによって、化学的なエント は見たことがないので、これが全く間違いであるとい ロピー差、多細胞系、生態系、進化、生命情報まで う可能性もなくはない。しかし、おそらくこれ以外 も、エントロピー差／不均一性という単一の尺度に には考えられないと私は思う。今後さらに定量的な よって計量することができる。最近では、漠然とこの 見積もりが必要である。このような酵素の不均一性 ようなことを述べた論文は散見される25,26)が、エント は、代謝ネットワークのもつ情報量（不均一性）の ロピー差／不均一性が もとにもなるが、それについては別の機会に譲りた い。以下では、光合成のエントロピー差の考察を通 い。 じて、光合成が生命現象全体の駆動力であることを であることが考慮されていな 説明する。 (3) 空間配置や進化の不均一性 さらに、エントロピー差は、多細胞系の細胞集団 6. 糖代謝のエネルギー論 分布や生態系においても、個体間相互作用や個体の 代謝に関する議論では、4節に述べたように、不均 空間的時間的分布にも容易に適用できる が、ここで 一性を、自由エネルギーを使って考えても、定性的に 20) 73 光合成研究 21 (2) 2011 は同じなので、一般になじみのある自由エネルギーで 話を進める。糖と酸素から二酸化炭素と水ができる 反応 S= 4 βVT 3 3 … [15] ここでβは定数で 7.56 x 10-16 J m-3 K-4 である。自由エ C6H12O6 + 6O2 = 6CO2 + 6H2O… [11] € ネルギー G = U + pV - TS を計算すると 0 になる。ち なみに、光のエントロピーは、式[15]で表される正の 値で、昔誤って考えられたような負の値ではない。 では、標準エンタルピー変化∆H° = −2808 kJ mol-1、標 問題を解決するには、この話が、温度が等しくな 準エントロピー変化∆S° = 259 J mol-1 K-1、標準自由エ い非平衡の系であるということを考える必要があ ネルギー変化∆G° = −2879 kJ mol-1 である（文献8) に る。つまり、光は高温の太陽から発せられた放射で 基づき計算）。 あり、光が宇宙空間を進む間は何も起きないが、光 光合成の反応式は呼吸の逆反応として書くことがで がチラコイド膜に達した瞬間に、光（つまり太陽） きるので、標準自由エネルギー変化はプラスの値で、 と植物（つまり地上）の温度差によって自由エネル ∆G°= 2879 kJ mol-1となる。∆G°が大きなプラスの反応 ギーが発生すると考える。エネルギーは保存される は自発的に起きないので、よくある説明は、 量だが、自由エネルギーは保存される量ではないの で、このような言い方が可能である。 6CO2 + 6H2O + 48 光子 = C6H12O6 + 6O2 ATPとNADPH（11節を参照）を使って、二酸化炭 … [12] 素から糖の合成を行う反応を、式で書くと次のよう になる。ちなみに酸素の発生は電子伝達反応の一部 と書くものである。この場合、１分子のCO2の還元に であるので、ここには含めていない。また、NADPH は 8 ないし 10 個の光子が必要で、ここでは 8 として の酸化で6分子の水ができるので、18分子のATPの加 計算する。680 nm の光を使うとして、この光子がも 水分解に必要な水として外から加えるのは12分子でよ つエネルギーは 176 kJ mol-1で、グルコース1分子合成 い。 に必要な 48 光子では 8448 kJ となるので、上のグル コースの酸化の際の∆H°よりもはるかに大きい。と一 見良さそうだが、これはおかしい。まず、光も熱もエ 6CO2 + 12NADPH +12 H+ + 18ATP + 12H2O = C6H12O6 + 12NADP+ + 18ADP + 18Pi ネルギーなので、本当は左右両辺に書き入れる必要 … [16] があり、エネルギーのバランスだけでは、反応の進 行方向は決められない。さらにこれは、自由エネル この反応の ∆G°’= −304 kJ mol-1となり、反応は自発的 ギーの問題の解決にはなっていない。なぜなら、光 に進行する。なお、この部分の説明は、文献27)でも述 や熱などの放射場がもつ自由エネルギーはゼロであ べられているが、式に酸素が含まれるなど、間違って る：G = 0。反応式の左右に、「試薬」として光と熱 いると思われる ( 1 0 9 ページ ) 。ともかく、いったん （赤外線）を付け加えても、それだけでは反応の自 ATPとNADPHができてしまえば、あとは普通の生化 由エネルギー変化には影響しない。 学反応として、自由エネルギーが減少する方向に反応 すなわち、光でも熱でも、それだけを取り出して考 が進むと考えてよい。電子伝達反応に関しても、基本 えた場合、放射エネルギーをU，体積をV，温度（光 的には酸化還元反応なので、やはり普通の生化学で の温度については、後述）をT，圧力（光にも圧力が 理解することができる。結局行き着くところは、 ある）をpとすると，次のように表される 。 「光化学反応では、なぜプラスの自由エネルギー変 7) 化をもつ反応が進むのか」という点である。それ 4 U = βVT € βT 4 p= 3 は、外からエネルギーが供給される非平衡系だから … [13] である。 … [14] 7. 光化学反応のエントロピー変化 € 74 光合成研究 21 (2) 2011 太陽の光は、T = 5800 Kの黒体放射と見なせるが、 実効的温度に関しては補正が必要である。太陽光が地 と求められる。これは、グルコース酸化のエントロ 上に届くときには、エネルギー密度が下がってい ピー変化に比べ、二桁ほど大きい。したがって、光合 る。このため、特定の波長の光で考えると、もっと 成のエントロピー変化がマイナスになる問題はない。 低い温度の光源がそばにあるのと同じことになる。 また、式[17]のエントロピーを排出するために蒸散を さらにまた、太陽を見込む視角の範囲というごく限 使うかどうかは、問題ではない（9節参照）。 られた一方向からの入射であることも考慮しなけれ 今度は、光化学系だけで考える。文献 6) によると、 ばならない。なぜなら、植物の葉や藻類の細胞が光 1光子の光化学反応に伴う系全体のエントロピー変化 を受け取るときには、散乱光として光が与えられる。 ∆S total は、入射光のエントロピー変化、色素のエント この場合、入射方向の不均一性が打ち消され、全方 ロピー変化、励起色素分子からのエネルギー損失に 角にわたる平均となるためにエネルギー密度がさら 伴うエントロピー変化の総和として求められる。 に下がり、光の実効温度はさらに低くなる。実効温 度の低下には波長依存性があるが、光合成で実際に 利用できる波長領域 (400-700 nm) … [19] の光（PAR: photosynthetically active radiation）では、太陽光の実効 温度は約 1300-1000 K 程度となると見積もられている ここで r, p, s の添え字はそれぞれ、radiation（放 。ここでは、文献5)で使われている 1180 K を用い 射）、pigment（色素）、surroundings（環境）を表 る。植物の温度を便宜上 25℃ (298 K)とする。光合成 す。温度や自由エネルギー変化についても、Tまたは では、光エネルギーの一部は反応熱として系に吸収さ ∆Gに、これらの添え字をつけて表すことにする。 れる。グルコース合成に伴って最終的に放出される熱 まず、入射する光について考えると、∆Sr = − hν0/Tr 量は、48光子分のエネルギー 8448 kJ mol-1 とグル である（hはプランク定数、ν 0 は吸収される光の振動 コース燃焼の∆H°の符号を変えた 2808 kJ mol-1 を使っ 数）。この場合には、温度Trは上に述べた光の実効的 て、8448 – 2808 = 5640 kJ mol-1となる。これによりエ 温度である。∆ S p を求めるためには、N個の色素分子 ントロピー生成を求めると、 からなる統計的アンサンブル（ただしNは大きな値） 28) を考えて、いろいろな状態にあるすべての分子の可能 ∆S° = (4/3) x (5640/298 – 8448/1180) 性を求め、その中で、一つの分子が基底状態から励 = 15.689 kJ mol-1 K-1 起状態に遷移するときのエントロピー変化として求め … [17] られる。 となる。最初の4/3は式[15]でも出てくる係数で、詳細 は専門書に譲る 7 ) 。このとき、括弧内の 2 番目の項 が、最初から「使えない」エネルギーに対応する。 … [20] 使えないという意味は、光のエネルギーはその全部 ただし、n gは基底状態にある分子数、n eは励起状態に を化学エネルギーに変えることが、原理的に不可能 ある分子数を表す。なお、原子配置は変わらないもの であるということである。これは、熱力学の教科書 とする。ngとneは光強度によって変わるので、∆Spは光 に、熱機関の効率の制約要因として書かれていること 強度によって変化し、非常に強い光のもとでは、ng = と同じである 。光合成の場合、約1 / 4のエネルギー ne になるため、この項は 0 になる。文献6)には、振 は、原理的に利用できない。この値から、6節のグル 動・回転の準位も考慮した形でも書かれているが、結 コース酸化のエントロピー変化 0.259 kJ mol K を差 論は変わらない。光が弱いと励起分子の比率が低 し引くと、光合成に伴う全エントロピー生成が く、入ってきた光子が有効に励起に使われるので、色 7) -1 -1 素分子の温度T p は、環境の温度T s に近いとして、∆ S p ∆S° =15.689 – 0.259 = 15.430 kJ mol-1 K-1 は hν0/Ts で、１モル光子当たり176/298=591 J mol-1 K-1 に近い値となる。実際に定常状態にある色素分子の … [18] 75 光合成研究 21 (2) 2011 状態は、それと平衡にある熱源の温度と考えなけれ ばならないので、T sよりは高くなる。従って、色素の … [22] 励起に伴う自由エネルギー変化は、次のように表さ れる。 括弧の中の項は、熱機関としての放射の仕事効率 に相当し、ほぼ3 / 4になる（図１）。これは、色素の 励起までの理論的な効率を示しており、現実には、反 … [21] 応中心から電子が放出された後で、大きなエネル ただし、Tは色素分子と平衡にある仮想的な熱浴の温 ギー損失があるため、反応中心複合体全体としてのエ 度（励起状態と基底状態への分配を再現できるため ネルギー効率は、約50%まで低下する。式[22]の実際 のボルツマン分布を与える温度）であり、実際の条件 の値は、ξの値にもよるが、最大値を求めるために 1 によって変わる。∆ G p は、光が弱いと0で、光が強い とし、48光子による1分子のグルコース合成の場合、 とhν 0 である。光が弱いときには、放射と色素との間 グルコース1モルあたりで計算すると、次のようにな で平衡に近くなっていると考えれば、平衡反応の∆G p る。 が0というのは当然のことである。色素分子は、いく ら光を強くしても誘導放射によって励起状態から基底 ∆Gp° ≤ 8448 × (1 − 298/1180) 状態への遷移も起きるため、励起分子の割合は0 . 5に = 6314 kJ mol-1 … [23] とどまる（ただし、レーザーパルス照射などを使え ば、すべて励起分子にすることもできる）。さらに、 実際には、∆S p がある程度の大きさになるので、これ 励起分子が電子放出反応をして減少すると、励起分子 よりもかなり小さい値と考えられる。 の割合は、入ってくる放射に比べて低いことになる。 ここまでの話では、光合成で使われる光はすべて こうして、放射と色素分子の状態とは非平衡にある。 反応中心に直接与えられるとした。青色や緑色の光 こうした場合に、∆Gp がプラスの値をとる。また、 を使う場合には、さらにエントロピーの増加は大き ∆Spはその最大値hν0/Tsよりも小さくなる。言い換えれ い。また、太陽の光には、光合成に利用できない光 ば、エントロピー差 I = hν0/Ts− ∆Sp が生ずる。この意 も含まれる27)。これに加え、非光化学的エネルギー損 味については、10節で述べる。 失(non-photochemical quenching: NPQ)もある28)。こう 定常状態の光合成では、上に示した範囲の中間の したエネルギーの損失分は、光合成の駆動に関係し 適当な値をとり、以前の安孫子 2 9 ) の計算によれば、 ない余分のエントロピー生成となる。文献28)では、プ ∆Sp = hν0/Trで、１モル光子当たり176/1180=149 J mol-1 ロセスごとに、詳細なエントロピー変化の推定がな K - 1 となる。これは、光源の実効温度におけるエネル されている。 ギー流入に伴うエントロピー変化に相当する。 一方で、このことは、昨今の、光合成によるエネ ルギー生産の研究推進の中で、重要な点となる。光 8. 光化学反応のエントロピー変化と仕事効率 合成には，反応を不可逆的に進めるために不可欠な 論文 では、∆ S s は、励起色素分子の中での、分子 エントロピー生成があり、それに伴って「使えないエ 振動や回転などの自由度がもつエネルギーの損失率を ネルギー」が存在する。これと、はじめから光合成 (1-ξ) (ξは0から1の間の値をとる)として、(1-ξ) hν0/T や生命活動に関わらない余分のエントロピー生成と と見積もり、その結果、全体のエントロピー変化が を、区別して議論する必要がある。不可逆性を可能に プラスになることを証明し、論文 を反 している。 する最低限のエントロピー生成を確保しつつ，余分な 論文 の謝辞を読む限り、この結論については、論文 エントロピー生成を抑制することによって、目的の物 6) 4) 6) 4) の著者ともやりとりをしたようで、合意が得られて 質生産を高めることができる。 いると思われる。 色素の自由エネルギー変化の上限を決めるエネル 9．蒸散は光合成を駆動していない ギー効率は、T = Tpとすれば、次式で与えられる。 光合成で発生する熱は、葉からの蒸散によって水蒸 76 光合成研究 21 (2) 2011 気とともに体外に運び出されることによって、葉の温 度は低く保たれている。最初にも触れたように、これ を誤解して、蒸散は光合成にとって必須である、また は、光合成は蒸散によって駆動されているかのような 趣旨のことを書いている物理系の書籍 2 , 3 ) もあるが、 上述のように、光合成を駆動する力は、光化学反応 の段階で生まれており、それ以後はひたすら自由エネ ルギー（エントロピー差）減少の過程であるので、こ うした話は明らかに誤りである。しかし、この誤解 は物理系の学者の間にはかなり普及しているようなの で、改めて、どこが違うのか、簡単に説明したい。 図 2 光化学反応中心を熱機関としたときの仮想的な効率 と，植物で実際に実現しうる効率の模式図 便宜上，高温熱源の温度を1200K，低温熱源の温度を300K として作図した。 おそらくこれは、高温T H と低温T L からなる熱機関 において、熱の移動によって低温熱源が暖まってくる と、式[22]で説明した効率 (1 − TL/TH) が低下するの で、熱を除去しなければならないということの類推 も低い値をとることにある。このエントロピー差 I = による議論であると思われる（図2、斜めの線）。し h ν 0 / T s − h ν 0 / T r あるいは、１モル光子当たり かし、現実の光合成は生身の植物で行われるので、 591-149=442 J mol-1 K-1 （定常状態での値）が、その 温度が変われば酵素が変性し、また、低温でも反応 後の全ての生化学反応の駆動力となる。多くの研究 は止まるため、ごく限られた温度範囲内でのみ効率 者が漠然と、「光のエネルギーを取り入れる」のが が存在する（図2、上むき凸の曲線：ただしあくまで 光化学反応と思っているが、それは正しくない。高温 も模式図）。この場合、熱を除去する目的は、熱機 熱源である光と低温熱源である植物体（または藻 関の効率を保つためではなく、系の破壊を防ぐため 類）との間の温度の不均一性が、自由エネルギーを である。したがって、蒸散の役割は、熱機関を駆動す 生み出すのである。自由エネルギーといっても、中身 るためではなく、光合成にとって蒸散は必須ではな は、（内部）エネルギーではなく、エントロピー差／ い（もちろん植物学的には必要なことであるが）こ 不均一性なのである。 とが明らかである。これは単細胞藻類やシアノバクテ 要点は、生物が活動や構造形成のために必要とす リアを考えればごく当たり前の話で、これらは蒸散を るエントロピー差／不均一性を獲得するために、系 することはない。パソコンの熱暴走を防ぐ放熱装置 全体としてはそれよりもずっと大きなプラスのエント の場合でも同様で、放熱装置がCPUを動かしているわ ロピー変化（不均一性の解消）を必要とすることであ けではないというのと同じである。他方、もともと る。上の計算結果をこの図式に当てはめて考える のS c h r ö d i n g e rの著書 1 ) にも同じような誤解があり、 と、光合成では、∆S° = 15.7 kJ mol-1 K-1 を捨てる（式 「呼吸によってエントロピーを捨てる」場合に、呼吸 [17]）のに対して、グルコース生成のエントロピー変 で発生する熱も捨てる必要があり，熱を捨てないと 化は –∆S° = 0.259 kJ mol-1 K-1 にすぎない。ここで、 生命を維持できないことが書かれていた。この点か この∆S°の符号を変えたものは、その後の呼吸によっ ら，生命システムを駆動するために必須のエントロ て放出されるエントロピーであるので、4節の定義に ピー排出と，熱の排出とを混同する誤解が生じたもの より、エントロピー差と見なすことができる。言い換 と思われる。 えれば、グルコースが、仮に完全燃焼したという状態 に比べて低く保っているエントロピーということにな 10. 光化学反応のエントロピー差の意義 る。こうして、全体のエントロピー増加に比べれば実 まとめると、光化学反応では、最初にできた励起 に微々たる部分 (1.63%) がエントロピー差として、そ 状態の色素分子が、上で計算したプラスの自由エネ の後の生命活動に利用できる形になる。これは、光 ルギーを獲得する。この原因は、エネルギーの獲得 （太陽）と地上の間の温度の不均一性を、生体エネ にではなく、エントロピーがその可能な最大値より ルギーの不均一性に変換する際の、「不均一性の獲 77 光合成研究 21 (2) 2011 得効率」と考えられる。このように、光合成は、不均 値がある31)。 一性の獲得効率が著しく少ないが、もともと入ってく NAD+ + H2 (aq) = NADH + H+ … [24] る総量が極めて大きいので、これでも、光合成はすべ ての生物の活動の原動力となりうる。 の反応に関する値はそれぞれ、ΔG°= 2.38 kJ mol-1 、 11. ATPとNADPHが担うエントロピー差 ΔH°= −24.98 kJ mol-1 、ΔS°= −99 J mol-1 K-1 である。 最後に、通常、生体エネルギーの担い手といわれ ここはあえてダッシュのついていない値を挙げてい る A T P （アデノシン三リン酸）と、還元剤である る。というのも生化学では、pH=7の時の値（これが NADPH（ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリ ダッシュで表される値）を使うのが普通だが、その場 ン酸、還元型）またはNADH（ニコチンアミドアデニ 合、水素イオンを希釈することになるため、その分 ンジヌクレオチド、還元型）について、エントロピー のエントロピー変化が加味される。従って、NADHが 差／不均一性の担い手としての意義について述べた 担うエントロピー差としては、むしろダッシュのない い。これらの物質に関しては、自由エネルギー変化は 標準値の方が適切である。対応するNADPHの値は、 書物に書かれているが、エントロピー変化のデータは ΔS°= −87 J mol-1 K-1である。 なかなか見当たらない。ATP1分子の加水分解反応の これらの値からわかるのは、NADHやNADPHが持 K-1とさ つエントロピー差／不均一性の大きさである。上の れるが 、通常∆S°’を求める際に使われる平衡定数の 式[24]を右から左に進めることを考えると、これらの 温度依存性に基づく直接測定ではないため、誤差が 分子が還元力を発揮する場合には、エンタルピー的に 大きく、報告値には、プラスからマイナスまである。 は有利でないにもかかわらず、エントロピー的に反応 一方、NADやNADPについては、ある程度信頼できる を進めることがわかる。従来、生体エネルギー通貨 ∆G°’= −31.3 kJ mol-1 に対し、∆S°’ = 11 J mol-1 30) 図3 一般化した生命の階層モデル エントロピー差（不均一性）を、次々に上位の階層に受け渡すことで、生命の階層システムが成り立っているが、究極的な駆 動力は太陽光であり、その最初の段階が光合成である。各階層は、エントロピー生成のサイクルとして描かれている。そこで は、大量のエントロピーが廃棄され、その代わりにわずかな不均一性が獲得される。そのことは、代謝的なサイクルでも、構 造形成を伴う自己組織化のサイクルであっても、同様である。それぞれの階層で獲得される不均一性の種類は、階層１と２を 除いて、異なっている。実際には、各階層のサイクルは一つではなく、何段階にも分かれているが、総括的に１つにして示すこ ともできる。また、図に示すように枝分かれもある。遺伝情報は、代謝の不均一性を使って複製・発現されるが、この図式で は簡単には表しにくい。遺伝情報はさらに、酵素分子の情報として、他の階層のサイクルの道筋を形成するのに役立っている （破線）。個体の構造形成、生態系や進化については、つながりを示すにとどめた。煩雑になるので、人間の思考活動や文化 は示していない。 78 光合成研究 21 (2) 2011 と称してATPが重視されて来たが、ATPは運動（ミオ 量（不均一性）を生み出しているのが人間である。こ シン、キネシン、ダイニン）におけるエネルギー変換 れまで生命科学関連分野では、エネルギー、エント や、高分子合成を媒介する物質と位置づけるべきで ロピー、情報などいろいろな説明が混在していて、そ ある。なお、DNA合成酵素やRNA合成酵素も、運動 れらのつながりが明確ではなかったが、光から、酸 タンパク質と見なすことができる。これに対し、化学 化還元、化学物質、遺伝情報、細胞系、生態系、進 的なエントロピー差の担い手はNADHやNADPHであ 化、文化的情報まで、生命にかかわる全ての活動が、 り、C−C結合やC−N結合の生成を伴う生体物質合成の 不均一性というひとつのキーワードでつながる展望 原動力である。 ができた。それぞれの不均一性の具体的な中身と変 換のしくみについて、今後、ひとつひとつ検討してゆ 12. エントロピー差／不均一性に基づく生命現象 くことが課題である。いずれにしても、このつながり 全体の理解における光合成の意義の再認識へ の最初が光合成であることを認識することが、光合 これまで、いろいろな本で議論されている生命とエ 成研究の出発点であると信じている。 ントロピーに関する議論には、さまざまな混乱が あった。その原因は、エントロピー差／不均一性を 謝辞 考えないで、「なまの」エントロピーで議論しようと 光合成のエントロピーに関する理解について教えて していたためである。 下さった安孫子誠也氏（聖隷クリストファー大学名誉 光合成は生命活動全般の源泉として、その意義は計 教授）、いろいろなコメントをいただいた匿名の査 り知れないが、生命科学研究において、その重要性は 読者の先生、本テーマに関して議論してくださった何 必ずしも正当に評価されているとは言いがたい。一つ 人かの光合成学会会員の方々，研究室のメンバーに感 には、無機独立栄養で生きる生物の存在があり、も 謝します。 う一つには、動物はえさがあれば生きていけるよう に見えるためである。しかし、そのえさを作り出す Received May 20, 2011, Accepted July 1, 2011, Published のは光合成以外にはない。光合成によらない生命活 August 31, 2011 動が化学合成無機栄養(chemolithotrophy)である 10など) が、それは、地底から出てくる還元剤と酸化剤を利 用するもので、もとをたどれば、地球深部の高温によ 参考文献 る熱分解に依存している。いわば地熱発電のようなも 1. 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(2007) 物理化学 ので、地中の高熱と地上の低温の間の非平衡を利用 している。結局、全ての生命活動は、宇宙がつくり出 した高温が地上の低温に接してできる不均一性が原因 となり、エネルギーの非平衡な流れによって引き起こ されるエントロピー差／不均一性の移行過程で生み 出されるものとしてまとめることができる。このこと を、図3に概念的なモデルとして示した。 ほとんどの生物においては、光化学反応によって得 られたエントロピー差／不均一性が、生命活動の駆 動力であり、ヒトにおいて知的活動が可能になってい るのも、食物と酸素の形で蓄えられたエントロピー差 ／不均一性を、最終的に脳に集中することに基づい ている。いわば、太陽の光を凸レンズで集光している のが脳である。多量のエントロピー差／不均一性を 集めて、神経活動を駆動しながら、エントロピーを排 出することによって、文化的な情報という新たな情報 79 光合成研究 21 (2) 2011 要論 第４版, 千原秀昭，稲葉章訳, 東京化学同人. 9. Haynie, D. T. (2001) Biological Thermodynamics, Cambridge University Press, Cambridge. 10. Cheetham, N. W. H. (2011) Introducing Biological Energetics, Oxford University Press, New York. 11. Garrod, C. (1995) Statistical Mechanics and Thermodynamics, Oxford University Press, New York. 12. Shannon, C. E. (1948) A Mathematical Theory of Communication, Bell Syst. Tech. J. 27, 379-423, 623-656. 13. Brillouin, L. (1962) Science and Information Theory, Second Edition, Academic Press, New York 14. Landsberg, P. T. 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(1990) The thermodynamics of the Krebs cycle and related compounds. J. Phys. Chem. Ref. Data 19, 1049-1073. Re-thinking Entropy of Photosynthesis: Entropy Deficit or Inhomogeneity as a Universal Driving Force in Hierarchical Biosphere Naoki Sato* Department of Life Sciences, Graduate School of Arts and Sciences, University of Tokyo 80 光合成研究 21 (2) 2011 報告記事 第2回日本光合成学会（年会・公開シンポジウム）開催報告 シンポジウム・オーガナイザー：野口 巧（名古屋大学 大学院 理学研究科） シンポジウム・オーガナイザー： 太田 啓之（東京工業大学 バイオセンター） 会場担当：鹿内 利治（京都大学 大学院 理学研究科） 第二回日本光合成学会（年会・公開シンポジウム）が2011年6月3−4日の2日 間にわたって京都大学の百周年時計台記念館で行われました。本会は、前身で ある光合成研究会の公開シンポジウムを含めて、ここ数年東京で開催されてお り、今回は久しぶりに関西での開催となりましたが、昨年の116名よりも50名程 多い169名の方々にご参加いただきました。今回のシンポジウムは「光合成の光 エネルギー変換と物質生産」と題して、1日目のセッション１では「光合成の光 エネルギー変換メカニズム―物理学的手法によるアプローチ―」（野口担 当）、2日目のセッション２では「植物、藻類等を活用した物質生産の新しい展 開とその課題」（太田担当）という2つのテーマに分けて行われました。また、 一般発表として、例年のポスター発表（3 8件）に加え、今回は新たな試みとし て、10件の口頭発表（各15分）をスケジュールに加えました。 会場入り口のポスター まず、池内会長の挨拶の後、さる2月8日にご逝去された故三室守教授 （京都大学）を追悼して、伊藤繁前会長より故人の業績や思い出、光合 成研究に対する思いについて語っていただきました。 セッション1のシンポジウム「光合成の光エネルギー変換メカニズム― 物理学的手法によるアプローチ―」では、光合成初期過程のメカニズム 研究を取り上げ、その中でも物理化学的な手法を用いた最先端の研究に ついて3人の演者の方々にご講演いただきました。まず、構造生物学の立 伊藤前会長による三室先生の追悼 場から、岡山大学の沈建仁先生に「光合成水分解を可能にする光化学系Ⅱ の原子構造」というタイトルで、1.9 Å分解能で解明した光化学系Ⅱの結晶 構造についての話をしていただきました。これは、光化学系Ⅱにおける酸素発生中心の構造を初めて原子レベル で明らかにしたもので、最近の光合成研究において最もホットなトピッ クスです。こうした高分解能な構造情報は精密なエネルギー計算を可能 とします。そこで次に、京都大学の石北央先生に「蛋白質の立体構造が 語る Photosystem II 電子移動のenergetics」というタイトルで、計算化学に よる電子移動反応の機構解明について話していただきました。一方、光 合成研究にとって分光学的なアプローチは不可欠です。そこで、名古屋大 の柴田穣先生に「超高速蛍光実験と理論計算の融合で見えてきた光捕集 ダイナミクス」と題して、高速時間分解分光と理論計算による光合成光捕 石北先生の講演 集に関する研究についてお話いただきました。 一般講演の口頭発表では、光合成のエントロピー考から、クロロフィル fを含む新規な光合成生物についての話 題まで、幅広いテーマの光合成研究の発表が行われ、活発な議論が展開されました。また、ポスター発表では奇 数番号と偶数番号で１時間ずつの時間を取り、また、各時間帯の冒頭で発表者の自己紹介と簡単な内容説明を行 81 光合成研究 21 (2) 2011 いました。どのポスターの前でも熱のこもった議論が行われ、参加者間 での十分な研究交流がなされたと感じました。夕方からの懇親会にも 94 名の方々にご参加いただき、盛況に行うことができました。 2日目は、朝9時から、「植物、藻類等を活用した物質生産の新しい展 開とその課題」と題してシンポジウムを行いました。このシンポジウム は、昨年来植物科学分野で大きな話題となっている科学技術政策の戦略 分野の一つ「グリーンイノベーション」に関する植物科学研究者での様々 ポスター発表の様子 な議論やアクションを背景に、池内会長の提案により企画されたもので す。光合成研究が新成長戦略としてのグリーンイノベーションにどのよう に貢献できるかを、光合成研究者が集まる場である本学会において様々な立場からフランクに議論することを目 的に、シンポジウムが企画されました。 グリーンイノベーションにおける植物科学の重要性を訴えた最近の取 り組みの成果もあって、昨年あたりから植物科学関連で大型研究費の立 ち上げが相次ぎました。本シンポジウムでは、そのような中、植物や藻 類を用いた物質生産の現状や将来に関して幅広い議論を展開できるよ う、昨年度に発足した藻類による物質生産に関するCRESTや先端的低炭 素化技術開発（ALCA）に現在参画されている方々、シアノバクテリアや 藻類による物質生産に色々な角度から現在取り組んでおられる研究者の 鈴木先生の講演 方々に話題を提供していただきました。 トップバッターとして奈良先端大の横田明穂先生には、「植物（作物）における物質生産」と題して、ご自身 が特にALCAで取り組みを始めておられるイモ類を用いた物質生産のプロジェクトを中心に、その計画や今後の 方向性、さらには植物を用いた物質生産の将来に関して、現在の横田先生の考え方を基に幅広くお話しいただき ました。また筑波大学の鈴木石根先生には、「海洋ハプト藻類のアルケノン合成経路の解明とオイル生産への基 盤技術の開発に向けて」というタイトルで、昨年度末から同じ筑波大の白岩善博先生と共に藻類CRESTで開始さ れたハプト藻類（円石藻）を用いたアルケノン生産の取り組みに関して、円石藻の生態、生理から最新の知見ま でを交え、詳しくお話しいただきました。また（株）ユーグレナの嵐田亮先生には、「微細藻ユーグレナの特徴 と食品・環境分野への応用」と題し、現在ユーグレナを用いて進めておられる、藻類による物質生産やバイオエ ネルギー生産へのユニークな取り組みについて、実際に実用化を進めておられる立場から、藻類の利用における 様々な問題点や工夫などを分かりやすくお話しいただきました。最後に名古屋大学の小俣達男先生からは、「物 質生産におけるシアノバクテリアの活用とその課題」と題し、小俣先生らが昨年光合成研究に執筆されたシアノ バクテリアを用いた物質生産の可能性と課題に関するお話（小俣ら 光 合成研究 20(2) 65-71, 2010）を詳しくお聞きすることができました。4人 の先生方共に、光合成研究者が今後の自らの研究の方向性を考える上で も重要な話題をお話しいただき、会場からもたくさんの質問が出て、実 のある議論をしていただくことができたと思います。 シンポジウムの後、同会場で、総会ならびに優秀発表賞、ポスター賞 の表彰がありました。光合成学会は最近若い研究者、学生の方々の参加 も多く、このような賞の授与が若手の方々の大きな励みになっていると 嵐田先生の講演 考えられます。この傾向がさらに持続して本会がますます発展することを 期待します。 本大会の開催に当たり、シンポジウムでの発表を引き受けていただいた演者の方々、座長の方々、また会場を 担当していただいた鹿内研究室をはじめとする京都大学のスタッフ・学生の皆さんに感謝致します。次回の大会 は東京で開催の予定です。また次回の大会で多くの皆様とお会いできることを楽しみにしています。 82 光合成研究 21 (2) 2011 報告記事 第2回日本光合成学会シンポジウム優秀発表賞受賞者 第2回の日本光合成学会シンポジウムにおける優秀発表賞は、参加者による投票などの結果、以下の方々（五 十音順）が受賞されました。今回は一般講演（口頭発表）とポスター発表の中から、合計6名の受賞者が選ばれ ました。受賞者の方々の研究については、順次、「光合成研究」において、紹介していく予定です。 浅井 智広（大阪大学 大学院 理学研究科） （ポスター発表） 絶対嫌気性の光合成細菌 Chlorobaculum tepidum の外来遺伝子発現系 大久保 智司（京都大学 大学院 人間環境学研究科）（口頭発表） 単細胞シアノバクテリアKC1株の新規な光質適応 平 純考（京都大学 大学院 理学研究科）（ポスター発表） アンチマイシンAに代わる新規な光合成サイクリック電子伝達阻害剤 玉井 絢子、園池 公毅（早稲田大 教育・総合科学学術院）（ポスター発表） ソラマメの豆の光合成 広瀬 侑（東京大学 大学院 新領域創成科学研究科）（口頭発表） 補色順化を制御する光受容体の吸収型変換機構 山本 治樹（名古屋大学 大学院 生命農学研究科 ）（ポスター発表） RNA-editingによるプロトクロロフィリド還元酵素の活性制御 発表賞授賞者 83 光合成研究 21 (2) 2011 報告記事 若手の会活動報告 ∼第四回セミナー開催報告∼ 東京大学 大学院総合文化研究科 成川 礼 6月4日に、若手の会第四回セミナー『これからの光合成研究に求められること』を京都大学理学部セミナーハ ウスにて開催しました。PD、博士課程の学生を中心に40名の参加がありました。テーマに沿って、基礎から応用 まで、明反応から暗反応まで、生物から化学まで幅広い視点で、4人の講師の方々にセミナーを行っていただき、 その後、ビールを飲みながら、参加者全員による自己・研究紹介を行いました。今回は初の関西圏での開催とい うこともあり、多くの新しい参加者に恵まれ、実りある議論がなされました。今後の活動としても、アウトリー チも含めた様々な可能性が検討されました。場所を移しての懇親会でもその流れで研究やそれ以外の話題で話が 尽きませんでした。京都大学の鹿内利治先生、伊福健太郎先生とその研究室の方々には事前準備から当日の雑用 までお手伝いいただき感謝いたします。関沼幹夫さん（信州大学）にご執筆いただいた参加報告記事もあわせて ご覧ください。 セミナーの集合写真 84 光合成研究 21 (2) 2011 集会案内 若手の会 ∼第五回セミナー告知∼ 東京大学 大学院総合文化研究科 成川 礼 今回は『新しい光合成研究の開拓』と題しまして、生態学・理論研究など様々な分野での先端研究に焦点を当 てたセミナーを企画しています。様々な分野の最先端研究について勉強する機会となり、個別の研究へのフィー ドバックと新たな研究分野の開拓の場となることを期待しています。お互いの研究について情報交換、討論する ために、参加者には全員発表をしてもらいます（自己紹介のみも可）。更に、より深く議論する、あるいは参加 者同士の交流を深めるための時間を長く設けるために、宿泊研修形式にします。 日時： 2011年10月22∼23日（2日間） 場所： 東京大学・本郷キャンパス（宿泊、懇親会：「太栄館」キャンパスの近所です） 講演： 一日目：参加者全員の口頭発表（研究計画や自己紹介だけでも可） （自己紹介：１分、研究内容：０、５、１０、１５分から選択） 二日目： 斉藤 圭亮博士 「光合成の理論研究の実際(仮)」（京都大学 生命科学系キャリアパス形成ユニット） 塚谷 祐介博士 「「門」レベルで新規な光合成細菌 “Candidatus Chloracidobacterium thermophilum” の酸素耐性光化学系１型反応 中心と光捕集アンテナ複合体」 (ペンシルベニア州立大学・生化学分子生物学科（現、立命館大学・総合理工学院）) 他2~3名ほどの演者を検討中 下記のアドレスにて第五回セミナーの最新情報を掲載しますので、こちらも合わせてご参照下さい。 https://sites.google.com/site/photosynwakate/daigokai_semina_kaisai 参加費（宿泊・懇親会費込み）：学生 \8,000- その他 \10,000 問い合わせ・申し込み 成川礼（東京大・総文・助教） tel: 03-5454-4375, mail: [email protected] 85 光合成研究 21 (2) 2011 報告記事 光合成学会若手の会第四回セミナーに参加して 信州大学 農学研究科 関沼 幹夫 私は、「第 1 回若手の会」以来の 2 回目の参加とな の詳細な状態にまで検証を重ね発見に至った過程が りました。第1回の印象は、若手の会と言ってもいろ 紹介され、大変な仕事で有ったことがよくわかりま んな先生方が参加していたことと自由な雰囲気で活発 した。 な議論をしていたことでした。回を重ね、光合成研究 佐賀住央先生（近畿大学）は「色素分子構造改変 会が学会になりましたが、若手の会の良さは変わら による光合成超分子の機能化」について発表されま ずさらに楽しい会になっていました。特に、「光合 した。炭素数や末端官能基が異なる非天然型 BChl c 成」を研究していれば、誰でも参加できる雰囲気を を生合成させることに成功した話でした。化学的に 持っていることが特徴と言えます。是非、私のように アプローチすることにより、クロロフィルなどが自由 農学分野の方も参加しやすいこの雰囲気が続くこと に設計できるようになっていることに驚きました。 を願っています。私個人は、光合成学会への不参加が 今後の応用方法も、期待される内容でした。 続いていたのですが、三室先生の訃報を聞き、参加 蘆田弘樹先生（奈良先端科学技術大学）は しなければと駆り立てられました。三室先生とお話 「RuBisCOの機能進化研究∼RuBisCO-like proteinの をしたのは、少ないのですが、その時の言葉が研究 解 析 を 通 して ∼ 」 に つ い て 発 表 さ れ ま し た 。 会へ足を運ばせてくれました。大先生の若手への慈愛 RuBisCO-Like Protein（RLP）の酵素としての働きや構 に富んでいることも本会と若手の会に通じる魅力で 造の解明、RuBisCOとの比較研究で分かったことにつ あると思います。 いて話されました。ルビスコの反応過程や進化のレ 講演会は、「これからの光合成研究に求められる ベルには、未知な領域があることも紹介されていまし こと」というテーマで4題の講演が行われました。私 たが、RuBisCOの改良に期待がもてる内容でした。 の専門とは離れていますが、私のわかる範囲で報告さ 講演の後は、自己紹介と議論が行われました。こ せていただきます。 れまでの参加報告でも書かれていますが、自己紹介が 伊原正喜先生（信州大学）は、「光合成と酸化還 実にユーモアに 元酵素の新たな組み合わせによる光駆動物質生産系 マ紹介からは、光合成研究の奥深さと多岐にわたっ の設計」について発表されました。光合成系 Ⅰ とヒド ていることが伺い知れます。若手の会を通して、光合 ロゲナーゼとの連結体をつくり、光エネルギーから 成というテーマを盛りあげていく気概にあふれた場 水素エネルギーへの直接変換システムの設計をしてい に、刺激を受けました。また、知らないことが多い るという話でした。高効率なエネルギー変換を可能 ことを実感させてくれるよき場でもあり、専門から にするアイデアに、驚くと同時に自由な発想が重要だ 外れていても盛んな議論が行われるよき会です。この と感じさせられました。 姿勢と勢いは、自分の研究に活かしたいと思います。 川上恵典先生（大阪市立大学）は「光化学系Ⅱ複合 最後になりましたが、セミナーを主催していただ 体結晶構造の現状と展望」について発表されまし き、本稿を執筆する機会を与えてくださいました会長 た。本会でも講演にありました酸素発生中心の「歪 の成川礼先生 (東京大学)ならびに運営の皆さまに、こ んだ椅子」構造の発見のお話でした。PSⅡ結晶作成時 の場を借りて深く御礼申し上げます。 86 れています。同時に、参加者のテー 光合成研究 21 (2) 2011 集会案内 The International Workshop on Photosystem II開催案内 日時： 2011年11月3日―6日 場所： 中国 四川省成都 (Chengdu) 発表要旨締め切り：2011年8月31日 ホームページ： http://psii.csp.escience.cn/dct/page/1 事務局からのお知らせ ★入会案内 本会へ入会を希望される方は、会費（個人会員年会費：￥1,500、賛助法人会員年会費：￥50,000） を郵便振替（加入者名：日本光合成学会、口座番号：00140-3-730290）あるいは銀行振込（ゆうちょ 銀行、０１９店(ゼロイチキュウと入力)、当座、0730290 名前：ニホンコウゴウセイガッカイ）にて 送金の上、次ページの申し込み用紙、または電子メールにて、氏名、所属、住所、電話番号、ファッ クス番号、電子メールアドレス、入会希望年を事務局までお知らせください。 ★会員名簿管理方法の変更と会費納入のお願い 学会の運営は、皆様に納めていただいております年会費によりまかなわれております。昨年度、会 費滞納者を名簿から削除するお願いをしました。当該年度の会費が未納の場合、光合成研究が送られ てくる封筒に、会費未納が印字されています。ご都合のつくときに、会費を納入下さい。１年間会費 を滞納された場合、次年度よりお名前が会員名簿から削除され、光合成研究は届かなくなります。再 入会される場合は、未納の分もあわせてお支払いいただきます。2011年1月に名簿の変更を行いまし たので、複数年度の会費滞納者はおられなくなりました。会費納入状況などにつきましては、ご遠慮 なく事務局（[email protected]）までお問い合わせください。会員の皆様のご理解とご協 力をお願い申し上げます。 87 光合成研究 21 (2) 2011 日本光合成学会会員入会申込書 平成 年 月 日 日本光合成学会御中 私は日本光合成学会の趣旨に賛同し、平成 年より会員として入会を申し込みます。 [ ]内に会員名簿上での公開承諾項目に○印をつけてください [ ] 氏名（漢字）（必須） 氏名（ひらがな） 氏名（ローマ字） [ ] 所属 [ ] 住所1 〒 [ ] 住所2（自宅の方または会誌送付先が所属と異なる場合にのみ記入） 〒 [ ] [ ] [ ] [ ] TEL1 TEL2 (必要な方のみ記入） FAX E-mail 個人会員年会費 1,500円 (会誌、研究会、ワークショップなどの案内を含む） 賛助法人会員年会費 50,000円 (上記と会誌への広告料を含む） （振込予定日：平成 年 月 日）（会員資格は１月１日∼１２月３１日を単位とします） ＊複数年分の会費を先払いで振り込むことも可能です。その場合、通信欄に（何年度∼何年度分）と お書き下さい。 連絡先 〒153-8902 東京都目黒区駒場3-8-1 東京大学 大学院総合文化研究科 広域科学専攻 生命環境科学系 池内・成川研究室内 日本光合成学会 TEL: 03-5454-6641, FAX: 03-5454-4337 E-mail: [email protected] ホームページ: http://photosyn.c.u-tokyo.ac.jp 郵便振替口座 加入者名：日本光合成学会 口座番号：00140-3-730290 銀行振込の場合 ゆうちょ銀行、０１９店(ゼロイチキュウと入力)、当座、0730290 名前：ニホンコウゴウセイガッカイ 88 光合成研究 21 (2) 2011 日本光合成学会会則 第１条 名称 本会は日本光合成学会（The Japanese Society of Photosynthesis Research）と称する。 第２条 目的 本会は光合成の基礎および応用分野の研究発展を促進し、研究者相互の交流を深めることを目的 とする。 第３条 事業 本会は前条の目的を達成するために、シンポジウム開催などの事業を行う。 第４条 会員 １．定義 本会の目的に賛同する個人は、登録手続を経て会員になることができる。また、団体、機関 は、賛助会員になることができる。 ２．権利 会員および賛助会員は、本会の通信および刊行物の配布を受けること、本会の主催する行事 に参加することができる。会員は、会長を選挙すること、役員に選出されることができる。 ３．会費 会員および賛助会員は本会の定めた年会費を納めなければならない。 第５条 組織および運営 １．役員 本会の運営のため、役員として会長１名、事務局長１名、会計監査１名、常任幹事若干名を おく。役員の任期は２年とする。会長、常任幹事は連続して二期を越えて再任されない。事 務局長は五期を越えて再任されない。会計監査は再任されない。 ２．幹事 幹事数名をおく。幹事の任期は４年とする。幹事の再任は妨げない。 ３．常任幹事会 常任幹事会は会長と常任幹事から構成され、会長がこれを招集し議長となる。常任幹事会は 本会の運営に係わる事項を審議し、これを幹事会に提案する。事務局長と会計監査は、オブ ザーバーとして常任幹事会に出席することができる。 ４．幹事会 幹事会は役員と幹事から構成され、会長がこれを招集し議長となる。幹事会は、常任幹事会 が提案した本会の運営に係わる事項等を審議し、これを決定する。 ５．事務局 事務局をおき、事務局長がこれを運営する。事務局は、本会の会計事務および名簿管理を行 う。 ６．役員および幹事の選出 会長は会員の直接選挙により会員から選出される。事務局長、会計監査、常任幹事は会長が 幹事の中から指名し、委嘱する。幹事は常任幹事会によって推薦され、幹事会で決定され 89 光合成研究 21 (2) 2011 る。会員は幹事を常任幹事会に推薦することができる。 第６条 総会 １．総会は会長が招集し、出席会員をもって構成する。議長は出席会員から選出される。 ２．幹事会は総会において次の事項を報告する。 １）前回の総会以後に幹事会で議決した事項 ２）前年度の事業経過 ３）当年度および来年度の事業計画 ３．幹事会は総会において次の事項を報告あるいは提案し、承認を受ける。 １）会計に係わる事項 ２）会則の変更 ３）その他の重要事項 第７条 会計 本会の会計年度は１月１日から１２月３１日までとする。当該年度の経理状況は、総会に報告さ れ、その承認を受ける。経理は、会計監査によって監査される。本会の経費は、会費および寄付金 による。 付則 第１ 年会費は個人会員1,500円、賛助会員一口50,000円とする。 第２ 本会則は、平成１４年６月１日から施行する。 第３ 本会則施行後第一期の会長、事務局長、常任幹事にはそれぞれ、第５条に定める規定にかかわ らず、平成１４年５月３１日現在の会長、事務局担当幹事、幹事が再任する。本会則施行後第 一期の役員および幹事の任期は、平成１４年１２月３１日までとする。 第４ 本会則の改正を平成２１年６月１日から施行する。 日本光合成学会の運営に関する申し合わせ 1. 幹事会： 幹事は光合成及びその関連分野の研究を行うグループの主催者である等、日本の光合成研究の発展 に顕著な貢献をしている研究者とする。任期は4年とするが、原則として再任されるものとする。 2. 事務局： 事務局長の任期は2年とするが、本会の運営を円滑に行うため、約5期（10年）を目途に再任され ることが望ましい。 3. 次期会長： 会長の引き継ぎを円滑に行うため、次期会長の選挙は任期の1年前に行う。 4. 常任幹事会： 常任幹事会の運営を円滑におこなうため、次期会長は常任幹事となる。 90 光合成研究 21 (2) 2011 幹事会名簿 秋本誠志＊ 神戸大学大学院理学研究科 園池公毅 浅田浩二 京都大学 高市真一 池内昌彦 東京大学大学院総合文化研究科 高橋裕一郎 池上 勇 帝京大学 田中 歩 北海道大学低温科学研究所 泉井 桂 近畿大学生物理工学部生物工学科 田中 寛＊ 東京工業大学資源化学研究所 伊藤 繁 名古屋大学 民秋 均＊ 立命館大学総合理工学院 井上和仁 神奈川大学理学部 都筑幹夫 東京薬科大学生命科学部 臼田秀明 帝京大学医学部 出羽毅久＊ 名古屋工業大学大学院工学研究科 榎並 勲 東京理科大学 寺島一郎 東京大学大学院理学系研究科 遠藤 剛＊ 京都大学大学院生命科学研究科 徳富(宮尾)光恵 大岡宏造 大阪大学大学院理学研究科 大杉 立 東京大学大学院農学生命科学研究科 鞆 達也 東京理科大学理学部 太田啓之 東京工業大学 仲本 準＊ 埼玉大学大学院理工学研究科 バイオ研究基盤支援総合センター 永島賢治＊ 首都大学東京大学院理工学研究科 南後 守 大阪市立大学大学院理学研究科 大友征宇＊ 早稲田大学教育学部 日本医科大学生物学教室 岡山大学大学院自然科学研究科 農業生物資源研究所 光合成研究チーム 城大学理学部 大政謙次 東京大学大学院農学生命科学研究科 西田生郎 埼玉大学大学院理工学研究科 小川健一 岡山県農林水産総合センター 西山佳孝 埼玉大学大学院理工学研究科 生物科学研究所 野口 巧 名古屋大学理学研究科 長谷俊治 大阪大学蛋白質研究所 小野高明 城大学工学部生体分子機能工学科 小俣達男 名古屋大学大学院生命農学研究科 林 秀則 愛媛大学 垣谷俊昭 名古屋大学 無細胞生命科学工学研究センター 菓子野康浩＊ 兵庫県立大学理工学部 原登志彦 北海道大学低温科学研究所 金井龍二 埼玉大学 彦坂幸毅 東北大学大学院生命科学研究科 神谷信夫＊ 大阪市立大学大学院理学研究科 久堀 徹 東京工業大学資源化学研究所 熊崎茂一＊ 京都大学大学院理学研究科 日原由香子＊ 埼玉大学大学院理工学研究科 栗栖源嗣＊ 大阪大学蛋白質研究所 檜山哲夫 埼玉大学 小池裕幸 中央大学理工学部 福澤秀哉 京都大学大学院生命科学研究科 小林正美 筑波大学大学院数理物質科学研究科 藤田祐一 名古屋大学大学院生命農学研究科 坂本 亘 岡山大学資源生物科学研究所 前 忠彦 東北大学 櫻井英博 早稲田大学 牧野 周 東北大学大学院農学研究科 佐藤和彦 兵庫県立大学 増田真二＊ 東京工業大学 佐藤公行 岡山大学 佐藤直樹 東京大学大学院総合文化研究科 増田 建 東京大学大学院総合文化研究科 佐藤文彦 京都大学大学院生命科学研究科 松浦克美 首都大学東京都市教養学部 鹿内利治 京都大学大学院理学研究科 松田祐介＊ 関西学院大学理工学部 近畿大学農学部 真野純一＊ 山口大学農学部 理化学研究所植物科学研究センター 皆川 純 基礎生物学研究所 京都大学大学院地球環境学堂 重岡 成 篠崎一雄＊ 島崎研一郎 バイオ研究基盤支援総合センター 九州大学大学院理学研究院 宮下英明＊ 嶋田敬三 首都大学東京 宮地重遠 海洋バイオテクノロジー研究所 白岩義博＊ 筑波大学生物科学系 村田紀夫 基礎生物学研究所 沈 建仁 岡山大学大学院自然科学研究科 山谷知行 東北大学大学院農学研究科 名古屋市立大学 横田明穂 杉浦昌弘 大学院システム自然科学研究科 杉田 護 名古屋大学遺伝子実験施設 杉山達夫 名古屋大学 鈴木祥弘 神奈川大学理学部 奈良先端科学技術大学院大学 和田 元 バイオサイエンス研究科 東京大学大学院総合文化研究科 ＊平成23年より新幹事 91 光合成研究 21 (2) 2011 編集後記 東日本大震災による福島原子力発電所事故を引き金に、日本全国の原子力発電所の稼働状況は劇的 に低下し、日本のこの夏は”節電の夏”となりました。混迷する某首相の”脱原発”宣言の信憑性は定か ではありませんが、私たちも改めて日本におけるエネルギー問題を見直す機会となりました。グリー ンイノベーションによる光合成機能を利用したクリーンエネルギーの生産が、正に求められていま す。これまで言い方は悪いですが、研究費を稼ぐためのお題目として唱えてきた、”光合成生産の効率 化”などは、これから待ったなしでその成果が求められてきています。その意味で、日本における光合 成研究もまさに変革が迫られていると言っても過言ではないでしょう。私たち日本光合成学会も出来 るだけ主導力を発揮していく必要がありますが、研究会から学会に脱皮したばかりで、脆弱な執行体 制で行なっている現状では限界も感じます。愚痴っていても仕方がありませんので、ひたすら精進し ていくのみです。さて、いろいろと調整を試みたのですが、今号では解説特集を組む事が結局出来ま せんでした。期待されていた読者の方にはゴメンナサイです。次号では更に内容を充実できるよう取 り組んでおりますが、会員の皆様からのご協力も必要です。是非、積極的な記事投稿を期待していま す。照明が落とされて暗くなった都心を見て、これが本来あるべき姿ではないかと感じつつ。 ＜東京大学 増田 建＞ 記事募集 日本光合成学会では、会誌に掲載する記事を会員の皆様より募集しています。募集する記事の 項目は以下の通りです。 ○トピックス：光合成及び関連分野での纏まりのよいトピックス的な記事。 ○解説：光合成に関連するテーマでの解説記事。 ○研究紹介：最近の研究結果の紹介。特に、若手、博士研究員の方々からの投稿を期待していま す。 ○集会案内：研究会、セミナー等の案内。 ○求人：博士研究員、専門技術員等の募集記事。 ○新刊図書：光合成関係、または会員が執筆・編集した新刊図書の紹介。書評も歓迎いたしま す。 記事の掲載を希望される方は、会誌編集担当、増田（[email protected]) まで御連 絡下さい。 92 光合成研究 21 (2) 2011 ****************************************************************************************** 「光合成研究」編集委員会 編集担当 増田 建（東京大学） 発行担当 和田 元（東京大学） 編集委員 栗栖源嗣（大阪大学） 編集委員 野口 航（東京大学） 編集委員 増田真二（東京工業大学） ****************************************************************************************** 日本光合成学会 2010-2011年役員 会長 池内昌彦（東京大学） 事務局 鹿内利治（京都大学） 常任幹事 常任幹事 常任幹事 常任幹事 常任幹事 常任幹事 常任幹事 常任幹事 常任幹事 常任幹事 常任幹事 常任幹事 常任幹事 常任幹事 沈 建仁（岡山大学） （日本光生物学協会） 和田 元（東京大学） （会誌担当） 増田 建（東京大学） （会誌担当） 佐藤直樹（東京大学） （ホームページ担当） 寺島一郎（東京大学） （企画担当） 高市真一（日本医科大学） （企画担当） 小川健一（岡山県農林水産総合センター生物科学研究所） 西田生郎（埼玉大学） （企画担当） 小林正美（筑波大学） （企画担当） 原登志彦（北海道大学） （企画担当） 牧野 周（東北大学） （企画担当） 伊藤 繁（名古屋大学 名誉教授） （企画担当） 太田啓之（東京工業大学） （企画担当） 皆川 純（基礎生物学研究所） （企画担当） （企画担当） 会計監査 田中 歩（北海道大学） ****************************************************************************************** 光合成研究 第21巻 第2号 （通巻61号） 2011年8月31日発行 日 本 光 合 成 学 会 〒153-8902 東京都目黒区駒場3-8-1 東京大学 大学院総合文化研究科 広域科学専攻 生命環境科学系 池内・成川研究室内 日本光合成学会 TEL: 03-5454-6641, FAX: 03-5454-4337 E-mail: [email protected] ホームページ: http://photosyn.c.u-tokyo.ac.jp 郵便振替口座 加入者名：日本光合成学会 口座番号：00140-3-730290 銀行振込の場合 ゆうちょ銀行、０１９店(ゼロイチキュウと入力)、当座、0730290 名前：ニホンコウゴウセイガッカイ 93