Comments
Description
Transcript
フィッシユソルプルの化学的研究 I 市販ソルフ、、ルのビタミン含量および
.Anim.Husb. h s i .F c a .F J :185-192 ) 1 5( ), 3 6 19 .( v i n HiroshimaU フィッシユソルプルの化学的研究 I 市販ソルフ、、ルのビタミン含量および 了ミノ酸組成について 伊藤啓二・佐藤孜郎 (広島大学水畜産学部水産学科) s e l b u l o hS s i sonF e i d u t ChemicalS f sandAminoAcidCompositiono t n e t n o . VitaminC 1 . s e l b u l o hS s i CommercialF TO oSA r i h 討ihoandS Ke , ヮ sandAnimalHusband e i r e h s i り ofF l u c a F s, e i r e h s i tofF n e m t r a p e D lapan Fukuyama, y, t i s r e v i n aU m i h s o r i H ) 5 s1 e l b a T ( 緒 言 近年魚体の完全利用化の見地からフィッシユソノレプ、ノレの生産がさかんになって来ているが,一方その 栄養的価値についても数多くの研究がみられる.すなわち, , ) ' ら ), FERGUSON ), BARNETT ら2 COMBS ら1 ) はいずれもフィッシユソノレフツレ中には家きんの未知生長促進 FELDMAN らのおよび SUMMERS ら5 因 子 ( UG F ) または産卵, ~際化率を増加させる因子の存在を指摘し, ), ),ATKINSONら8 7 ), WISMAN ら6 COMBSらのは抗生物質もしくはアノレサニノレ酸等の併用効果から特殊価値を推定している.一方 R A N D ら10)はこれらの生長促進効果は原料魚体の部位によって著しい相違があり,大 部分はアミノ酸バランス こするソノレプノレは育雛効果に 13) は原料魚種を巽 l ), 2 1 乙起因するものであろうとしている.また中村ら 11), l もかなりの差異を示すことを報告している. 現住わが国で生産されているソノレプ、ノレは北洋鮭鱒の内臓・頑'片,缶詰・練製品製造の廃棄物,カレイ ・ミーノレ工船,魚肉缶詰製造の煮汁,その他サンマ,小アジ,イカナゴなど多獲魚の全魚体を原料とし, その製~も単に煮汁を濃縮するもの,自己消化を行なわせたもの,蛋白分解酵素を添加して分解するも のなど原料,製造方法等種々雑多であり,当然品質 K差異があり,飼料価値に大きな優劣があると考え られ,質的な検討が行なわれなければならない.市販製品に対する鋭機成 分,ビタミン含量等の検討は すでに束ら 14)の詳細な報告が見られるが,アミノ駿パテンスを考慮しての比較例は余り見あたらない. よって~:!í.らは市販製品数種をあつめ,これらの窒素分布,ビタミン含量,アミノ酸組成等を測定して Jしたのでその結果を報告する. 比較検, i 試料および実験方法 1.式料 {¥;R的な国内の製造業者 3社から,製品 7種を入手し, OOCの冷蔵庫内に保存して,適時分析に供し able1の通りである. A, B ; C, D, E;F, G がそれぞれ同一 た. これら製品の一般分析値は T 1 8 6 伊藤啓二・佐藤孜郎 業者の製品である.原料の種別については業者の標記するところにしたがったが,製造場所および製法 については詳らかでない. . Generalcompositionofcommercialf i s hs o l u b l e s . Table1 F i s h s o l u b l e s M a t e r i a l s A M i s c e l l a n e o u sf i s hv i s c e r a B Cookedl i q u o rof自shmeal 出 ベ ; ω M 比 吋 叫 刷山 川 0 叩叩 川 川 i s s 幻 1 t I "..~"O.~. ~I P r o t e i n IFat IAsh Salmonandt r o u tv i s c e r a 0 . 0 I 5.4 50.9 I 34.2 I 1 51.6 39.9 0 . 2 3.5 I 1 E hf l e s h Cookedl i t q h uorofr I 1 1 s c e l l a r l e o u s白s mixedwithv i c e r a 孔1 i s c e l l a n e o u sf i s hv i s c e r a .0 51 3 4 .1 4.4 I 8 .1 F Cookedl i q u o rofm i s c e l l a n e o u sf i s hf l e s h 4 3 .0 1 4 3 .5 I 1 0 .7 I 6 .8 G Mackerelandb o n i t ov i s c e r a 37.9 C D 52.0 1 4.8 I 8.8 2 . 分析方法 1 窒素分布 揮発性塩基窒素:C O N W A Yの微量拡散法1向とよる. 水溶性窒素, 5%トリクローノレ酢酸 (TCA)可溶性窒素, 80%アノレコーノレ(EtOH)可溶性窒素: いずれも束ら 14)と同様な方法による. 2 . ビタミン類 B2:Lumiflavin鐙光法叫による. a r l s b e r g e n s i sATCC9 080を用いる微生物法川. B6:Saccharomycesc a c t o b a c i l l u sa r a b i n o s u sATCC8 014を用いる微生物法1 8 ) Niacin,P a n t o t h e n i ca c i d,B i o t i n :L .l e i c h m a n n i iATCC7 830を用いる微生物法1 9 ),遊離量は試料をそのまま希釈して測定した B1 2:L ものであり,総、量は試料をヂアスターゼ,パパイン併用の酵素処理を行なって測定した結果である. Choline:試料をそのまま,および Ba(OH)2による加水分解を行なったものをそれぞれパームチ ット処理をして反応阻害物を除去し 2 0 ),Reineckate法叫により比色定量し,遊離量,総量とする. 3 . アミノ酸組成 5% TCA可溶部:1 )の方法による可溶部についてエーテノレで TCAを抽出 し,次いで減圧濃縮してエーテルを除き,定容とした後濃度20%の塩酸で 1 5時間加水分解し,更に減圧 にでできるだけ塩酸を除いて,アミノ酸分析試料とする. 5~古 TCA 沈澱部:上記の TCA 処理により生じた沈澱を無水アノレコーノレおよびエーテノレにて洗 濃い乾燥秤量後前記同様の操作で-加水分解を行って試料とする. 80%EtOH可溶部:TCA可溶部を減圧濃縮してlO mlとし,これに99%EtOH40mlを加え生 じた沈澱を遠心分離によって除去する.上澄液を再び減圧濃縮して定容とし加水分解する. 80%EtOH沈澱部:上記沈澱を乾燥後加水分解に付し,試料とする. アミノ酸分析:Dowex50X-8の叩Ocmおよび 15cmカラムを用いる MOOREら2 2 )の方法による. C r e a t i凶 ne:ピクリン酸法制)により別途比色定量を行う. 結果および考察 1 窒素分布を Table2~ζ 示す.揮発性塩基窒素は総窒素量の 4. 2~1 1. 6%であり,製品によりかな りの相違がある.水溶性窒素は~)ずれもほぼ90% 以上であり,また 5 % TCA可溶性窒素も一般に 80% 以上を示して製品による差異はあまり見られない. しかし, 80%EtOH可溶性窒素は試料 Cの 66.9% が最高で他は 50%前後と前二者にくらべかなり低い.これらの傾向は東ら 14)の報告にも見られ,ソルプ レ ζ l共通的なことと思われる.したがって,ソルプノレの蛋白分解状態の判定に TCAによる溶解性の多 J 1 8 7 フィッシュソルブルの化学的研究 。一%一 一 卜 下 H 団一 t一 7 一 1 O 十一 E 一 一 EM %一 釦一一 1 J1Jげは一 81504 凶白 4232244 イ一川け A U M M一 ロ一 一 mF]凡川阿川[川]一 位 一 一 'o= 一 園 一 一 一 山一 M 耐 一 % 一 船 田 . ι ω 日引日一 士え一一 6545468 一 h= 紅一一一 白士 Illi-1111111111lili--i一 ぱ一羽一色一 一 96988 T 一見弘風見札弘肌一 一 w 肌一一雌一 m m 一 66.9 43.8 4 4 .7 59.4 4 8 .7 一9 b t ' う一尚一ザ・働問 一 一 町 一 T 一( ll 叶l Ill11I 出一一句)) 一 仁一巴一円 4 20 日月 1 一 口 7一Fre 一つ氏01u(a22u1n09u'402A ト m ド0 一凶わ同日間 、 , 、 い 一一h s、 y 一日 B-f fhu 礼一一弘一:引 J川││川 凶一一恨耐問問問問 臼ニ 、 , 、 , ↑ 。一一一 E A t lli---一 1 1 1 1 1 1 1 1 l ' HI 一 h一 =l 一句)) 汀ニ・日一九 0222 一町似川はお河 d-m 二 ・2 - g ) ) n一一一 2± U n H= ・ I 一円8 9 1 5 449 1= 正一 1 ・ ︽ 一 一 a 一 null2 m ・ 一一間一9(( m=11111JIlli--- 一一 1 2 1 0 ( 2 4 6 0 ) 3000 ( 6 1 2 0 ) 1 0 4 ( 2 1 6 ) 263 324 6 7 0 ) ( 5 4 3 ) i( 360 ( 7 4 4 ) 400 ( 8 2 7 ) 1 5 0 ( 2 9 4 ) 3 1 229 I 2 4 5 3 ) ( 4 4 9 ): ( 240 ( 4 7 1 ) 1 2 4 0 ( 2 4 4 0 ) ( 2 0 4 ) 1 .9 1 5 . 6 ( 3 2 . 2 ) 4 .5 I 1 .0 1 4 .0 ( 8 . 8 ) I( 2 . 0 ) ( 2 7 . 4 ) ( 3 . 9 ) 55.6 43.6 853 ( 1 7 4 0 ) 37.5 ( 7 6 . 4 ) 6 .7 刷一つ叫仰丁lILilli----Ih-一 8546568 土問一%一凶日前悶例町四 一 一 .叫川一和M M M 刊 日一十m 一 11(12 F ta 一 ( 二 G 一切 h F ∞ 1 .5 ( 3 . 0 ) 1 0 . 6 i 1 .1 ( 2 . 4 ) 93一 E , 一 ( 13 . 8 ) %7J F A ι J 3 J J 76964 D 3 4 a ( 21 .5 ) B6 Fg) C 二一 ( 1 1 .2 ) 二一円 5.3 B 一一︽ pbhp 白 リ 凸U 一 W58 A 向一州一 二 T 一8 H 一一叩一 V 一 一一 13)- lili-- K b a , B T 一一円川 Vitam泊 F i s h s o l u b l e s M とお一一 8.32 四日お一 5 . 4 5 6.97 MJ 一 。 5 .7 6 5 . 4 7 6.39 Joloo-- ABCDEFG 8.24 出一一畑一%一日日位引 (T)% 百一一杭一一 Total-N F i s h s o l u b l e s 己川卜│一 gj; を用いることは適~でないようである. l 1 0 3 9 ( 2 1 1 0 ) 402 ( 8 1 9 ) 244 1 .9 3 2 .9 I 1 1 7 4 2 8 ) ( 3 . 3 ) :( 5 7 . 6 )I ( 2 0 4 )I ( 479 ( 8 4 0 ) 2 2 4 0 ( 3 9 3 0 ) 980 ( 1 7 2 0 ) 1 0 6 0 凶) ( 1 8 l64150[18716891120 :( 1 0 . 2 )I( 8 .1 ) i( 3 0 .1 ) I( 11 20)I ( 1 9 . 4 ) 1 4 2 ( 2 2 9 ) 1 5 0 ( 2 4 2 ) 200 ( 3 2 2 ) 206 ( 3 3 1 ) 1 0 .3 i( I8 .0)! )a r ec a l c d .v a l u e sperg .ofdrymatt 疋r . r c 2 . ビタミン含量を Table3 示す.各ビタミンとも含量 l とかなりの相違がある.すなわち,無水物 g当り, B2 0 . 8 . 21 .5 ' ) ',B 60.4~8.l')', p a n t o t h e n i ca c i d5.4 ~76.4-y, n i a c i n 149~ 1 1 2 0 ' ) ',b i o t i n 19.4~ 2110 胸 y, 遊離 B12 164~84ω町,総 B 12 218~3930m')',遊離 choline 262~2460')',総 choline 331~6120')' で あった.特 I C試料 Aでは b i o t i n以外の各種ビタミンとも 7例中の最低値を示し, 試料 Gで b i o t i nが特 異的に低いのが目立っている B12 はソノレフツレ自体が一般に蛋白消化物であるから測定にあたっての酵 < : : 系処理は不要な操作と思われるが,定量法の検討のため行なったところ,甚だしく酵素処理前後の値 1 差の生ずるもの(煮汁を原料とする試料 F) があり,その定量にあたっては,なお酵素処理を必要とす ることを示している c h o l i n eについても,試料 A, C, Eの 3例において著しく結合型を含むものが 認められた.概括的にみてビタミン類の含量は Cが多く, A が少ない.また, E では c h o l i n e, Fでは B12 含量がすぐれていた. 同∞∞ Table4 . Aminoa c i dc o m p o s i t i o no ff i s hs o l u b l e s .(N% N) ¥¥Fo1l8ubbksll I~____ F抽 悶 ,l u b l eB F抽 釦l u b l eA 5%TCAs o l u b l e F i s hs o l u b l eC F i s hs o l u b l eE F i s hs o l u b l eG :一一 , 一一一 一一一 。。 。。 。 , 一一 一一 。 。 。 。 。 。 雪崩嚇い・静岡駒山河 15%TCAs o l u b l e 5% TCAs o l u b l e 5% TCAs 5% TCAs o l u b l eI o l u b l e 5% 5% 5% 80%EtOHs o l u b l e 80%T5C%A Befofte T 5 C % Beおre│AKr e f o r eIA f t e r Ii e A BEhrelAhr m TCA B B e f o r eIA f t e r Iv~~:" i TCA1,Be,fo~e 1,Afte~ ITCA h y d r o l y [ h y d r o l y I p p y t d . h r o l y y [ d h r y o d l r y o l ! y h y [ p d r o l p y t . i p p t . h y.Y Y Y p p t - l m s l S S l S S l S S l S S S l l S S S l S S l S S l S % % ! % % % % ( % % ! % │ % │ 1 % 1 1 % │ 6 . 8 6 . 0 9 1 1 . 2 8 .4 7 1 . 6 .7 9 1 8 . 0 1 4 . 8 Alanine05670170│68227716536 5 . 4 I2 5 . . 1 8 7 . 0 2 . 4 8 7 . 5 9 . 3 7 . 5 V a l i n e I0 . 6 2 1 .8 1 .5I 3.7! O .1 6 1 .3 4 . 0[ 3 . 3 5 . 2 4 0 . . 0 3 7 1 .1 3 . 5 0 . 2 1 . 8 2 1 .1 L e u c i n e O .1 5 I 2 . 6 I2 6 . 6 . 5I 6 .2I 0 . 4 7 3 I 1 . 1 0 .6 . 1 3 4 . 9 6 . 5I 5 .1 7.li0.471.7 1 .3 4 .2 O .28 I O 5 . 5 .7 3 1 .8 2 . 6 0 . 1 0 0 . 5 3 Hydroxyprolinel 3 .1 I 4 . 8I 0 1 .9 2 . 0 2 . 8 2 . 0 P r o l i n e O .1 4 5 .6 1 11 .9i 6 .0IO .3 2 . 3 8 4 4 3 .3 . . 4 4 4 . 2 4 .1 問 2 . 8 3 . 6 P h e n y l a l a n i n e I0 . 0 7 I 1 2 . 5 .0 I 0 2 . 0 . 7 6 [ 2 O .78 . 2I O .1 5 !0 2 . 3 . 0 9 . 2I 2 0 5 . 5I 1 .9 1 .8 2 . 0 T y r o s i n e i0 . 0 4 I O .59iO .97 1 .4[ 0 . 0 4 I O .26i 1 .5[ 1 .5 0 3 . . 3 2 8 1 .2 1 .3 0 . 0 6 0 . 6 7 0 . 5 8 Tryptophan 0 . 7 1 0 . 2 1 0 . 5 8 0 . 9 7 ~::i::~t'..~.. 1 O .2 7 2 .9 1 3 .2: 3 .21 -~; : 2 I3 .61 ; :~ 3 2 . . 2 8 2 . 0 4 . 6 0 . 0 9 3 . 8 1 .6 Threonine IO .06! 1 .7 I 2 .1 ! 2 .9I 1 .4 I 2 .8I 1 .0 4 . 1 .2 1 2 .7 2 . 2 3 . 2 1 .2 C y s t i n e 0 . 3 2 0 . 5 9 I 0 . 5 5 0 . 5 3 1 .0 2 . 0 0 . 1 6 0 . 0 4 1 .2 1 .7 1 .5 0 . 5 7 A r g i n i n e ー 1 0 . 6 I1 4 . 4I1 0 . 5I 8 8 .7 9 . . 6 I1 2 0 . 1 2I 3 1 .3 . 9 1 1 .6 4 . 1 7 . 3 H i s t i d i n e 5 .3 I 2 .5I 4 1 .3 .7 ー 1 . 4 7 . 2 I4 . 5 0 .2I 5 3 . 0 .4 4 . 8 3 . 6 8 . 6 8 . 8 ;0 L y . s 9 7 i 3 . n 6 e 2 . 3 7 . 1 I - I 5 .2 I 5 8 . 2 .1I 9 .1I O .88 I 4 9 . 1 .4 9 .0I 3 9 . 3 .7 A s p a r t i ca c i d [O .1 6 [ 3 . 6 14 . 9I 5 5 3 . . . 1 5 8[ 6 . 8 3 0 . . 4 0 6 6 .1[ 1 .4 4 . 7 5 . 3 2 . 0 G1utamica 0 . 7 0 . 9 4 8 c i d . 9 0 . 2 7 .2 4 5 . . O 9 !8 .1 9 5 . 1 8 1 0 . 3 6 1 . 0 2 . 3 5 . 5 3 .7 0 . 3 9 Taurine 3 . 9 O .73 4 . 5 4 . 0 0 . 3 9 3 . 9 0 . 7 4! 1 .4 C r e a t i n i n e 1 .1 1 .8 I 0 1 .4 1 .1 1 .8 1 7 . 4 1 3 7 . . 2 4 3 . 2 9 . 6 1 . 5 5 .7 1 NH . 9 7 . 3 2 0 7 . . 8 1 3 I6 . 7 9 a 1 3 6 . .7 7 1 7 . 6 1 0 . 3 4 . 5 1 6 5 . . 4 3 2 . 6 N r e c o v e r y 9 3 . 6 1 1 0 4 2 . . 2 9 6 7 9 . 3 8 . 1 I8 9 3 .7 9 9 . 0 7 5 9 . 5 2 3 . 8 8 4 5 . . 4 4 叩 oi 2 6 . 7 E 雪 フィッシュソノレブ、ノレの化学的研究 189 . Table41こアミノ酸の分析値を示す.さきに述べたように TCA可溶部と EtOH可溶部との差が 3 かなり大きいので,試料 Aでは TCA可溶部について更にアルコーノレ処理を行なったが,その他の試料 こ対する宅素の%を示してい では TCAによる分画のみを行なって定量した.数値は各両分の総窒素量 l る.試料 D, Fは測定を行なっていない. 遊離アミノ酸は試料 C で TCA 可溶部の 57.8% を占めるものが最高であって,他は~)ずれも 15-35% 限度であり, N H3 を除けば Aではわずかに 5 %を残すに過ぎない. これらでは原料中に元来存在した 遊離アミノ酸を考慮すると, ソノレフツレ製造過程においてアミノ酸の遊離化はほとんど行なわれていない ものと推定される. TCA可溶部および EtOH可溶部のアミノ酸組成は試料 C (原料鮭鱒)以外ではみな似通っており, e7.3~ 1O.6 %が高値を占め, n i n i g r 7%および a . 9 e16.7~ 1 n i c y l g EtOH イJ 溶音~では更に glycine .9%となっている.これらを参考として挙げたコラーゲン, e11 n li o r ,p 4% . 4 e1 n i n i g r a , 5% . 5 2 ヱラスチン,魚、 e,oxyproline n i l o r e,p n i c y l )と比較すると, TCA可溶部で g 肉蛋白のアミノ酸総成の文献責任 (Table5 こコラーゲンのそれと非常に似ており,この傾向は試料 G (原料サ が多少低いようではあるが,全般的 l とも児られる.これに対し,試料 Cの TCA可溶郊のアミノ酸組成は,試 パ,カツオ)の TCA沈澱部 l nof i e t o r nandmusclep i t s a l e n, e g a l l o dcompositionofc i c . Aminoa Table5 .(N % N) e r u t a r e t i nl si e h s i lf a r e v e s s d i c Aminoa お) pmtmmlM)│ ~, ~ " n i t s a l E Collagen 一 Glycine % I 27.3 I お) 1 2 7 ) ! M J J J e o f IMuscleof I Muscleof I e s r o h "b;~;~ov, ~;~k~~r~Î v I mackerel . . . . v I ..._~..~.~. I v % I 4.4 5.8 % 5.3 20.8 2.2 12.4 5.8 7.2 5.8 4.9 4.2 2.4 4.9 .1 3 Leucine e n i c u e l o s I 3.2 Hydroxyproline 8.1 .0 1 ••• 崎 O J AA 8.0 Valine , ゥ Alanine % 4.8 A T - - qム % I 29.7 e n i l o r P 9.9 8.8 .7 2 4.3 5.0 Phenylalanine .1 1 .1 3 2.3 2.0 1 . 2 Tyrosine 0.41 0.63 .9 1 0.5 .5 1 .7 1 0.6 0.4 Tryptophan e n i r e S 2.4 0.75 4.2 2.6 2.5 Threonine .5 1 0.81 3.8 .2 2 2.2 Cystine 0.22 e n i n o i h t e 孔1 .9 1 2.0 Arginine 8.7 9.4 e n i d i t s i H .7 5 3.0 Lysine .1 9 1 . 0 1 d i c Aspartica 6.3 6.5 d i c Glutamica 5.9 .3 6 N H3 eの含量 n i c y l 司ーの傾向,すなわち g 料 G以外のものの TCA沈澱部と類似点 K多少の差はあるがほぼ l , Lysine8.2~9.3% とこれらが多くなって魚肉蛋白 は6.8-8.7%とあまり高くなく, Leucine6.2-7.1% l近いものとなっている. の組成ζ 以上のアミノ酸組成の面からこれら 5種のソノレフツレの原料的性状を推定分類してみるならば,試料 C は肉蛋内を主成分としており,試料 Gは結締組織ないし,骨組織に由来するコテーゲンより成るもの, 1 9 0 伊藤啓二・佐藤孜郎 試料 A, B, E は後者 l 乙多少前者の混合したもののように考えられる. このことは Table1I C記した 原料組成と多少矛盾した結果のようであるが,実際ζ l事業場で区分けする場合ζ lは内臓,肉質と厳密に 分別することは困難で,これらの主なものを標記しているからであろう.さらに,これらの結果よりそ の消化過程を推測してみるに,蛋白分解は主として原料中の結締組織に行なわれているのであって,同 時に存在する筋肉蛋白には余り強く働らいていないように見うけられ,これら製品が自己消化のみによ っているか,蛋白分解酵素剤を使用しているかは不明であるが,いずれにしても,その分解作用にはい ちぢるしいかたよりがあるものと思われる.また,試料 CとGのように,そのアミノ酸組成が明らかに 区別される場合には,いわゆる必須アミノ酸である valine,leucine,i s o l e u c i n e,threonine,methionine, l y s i n e等の含量が問題となり,いずれの含量も多い前者が栄養的にまさっていると言えることになる. なお,原料的にかたより,特 I C結締組織が主となる場合には, Table1I C示した粗蛋白量(総窒素量 X 6 . 2 5 ) が過大な数値を与えることとなる. 以上のように市販されているソルプルは,そのアミノ酸組成にかなり著しい差異があり,一般にピセ ラソルプノレと称するものであっても,窒素量,ビタミン含量と共ζ iアミノ酸組成をも含めて検討しなけ れば栄養価値を的確に評価し,品質を判定することはできないものであることを知った. 要 約 ( 1 ) 市販フィッシユソルプノレ 7種についてそれらの一般分析,窒素分布,ビタミン含量,アミノ酸組 成等の測定を行なって,その栄養価値を比較検討した. ( 2 ) 窒素分布は,一般に水溶性, 5% TCA可溶性窒素ともに総窒素の 80%以上であるが, 80%EtOH 可溶性窒素は 50%程度を占めるにすぎない. ( 3 ) ビタミン含量は無水物 g当り B20.8~2 1.5'Y, B60.4~8.1 'Y, pantothenicacid 5.4~76.4'Y, niacin I49~1120'Y, b i o t i n19.4~21 1Om'Y, B12 218~3930m'Y, c h o l i n e331~6120'Yと製品により相当な差がある. ( 4 ) 遊離アミノ酸量は TCA可溶部の 5%程度のものが l例,ほぼ 50%遊離化されているものが 1例 で,他はその中間であり,概して遊離アミノ酸は少い. ( 5 ) アミノ酸組成からは製品を 3種にわけられるようである.すなわち. ( a ) TCA可溶部がコラー ゲンのアミノ酸組成 I C,沈澱部が肉蛋白のそれに類似するもの. ( 防 ( c ) 両画分ともコラーゲン類似のもの, 両区分とも肉蛋白類似のものである.試料 A, B, Eは(aHC, G は(bHC, Cは( C ) I C相当した. ( 6 ) したがって,ソルプルの栄養価値の評価ならびに品質の判定には,ビタミン含量とともに,その アミノ酸組成を知らねばならない. 終りに,本研究にあたり, 種々御教示を賜った松本教授,ならびに,測定に協力された水産学士山田芳郎, 松尾昭彦の 両君に深謝する。 なお,本研究費の一部は文部省科学試験研究貸補助金によったものである. 文 献 1 . COMBS,G.F .,SWEET,G.B ., JONES,H.L .,ROMOSER,G.L .& BISHOP,R.W. 1 9 5 4 . Poultry Science, 3 3 :1 0 5 0 . 2 . BARNETT,B .D .& BIRD,H.R. 1 9 5 6 . PoultryScience,3 5 :7 0 5 7 1 0 . 3 . FERGUSON,T.乱1 .,VOUGHT,H.P .,REID,B .L .& COUCH,J.R. 1 9 5 6 . PoultryScience,3 5 : 872 -87 5 . 4 . FELDMAN,G.L . , ATKINSON,R.L . , GREECH,B .G.,FERGUSON,T.M.,REID,B .L .& COUCH, J . R. 1 9 5 7 . PoultryScience, 3 6 :7 9 2 7 9 7 . 5 . SUMMERS, J .D .,PEPPER,W.F .& SLlNGER,S.J. 1 9 5 9 . PoultryScience,3 8 :816 -82 5 . 6 . WISMAN,E.L .,HOLMES,C.E.& ENGEL,R.W. 1 9 5 6 . PoultryScience,3 5 :4 5 7 -46 2 . 7. 8. 9. 10. 1 I. 12. 13. 14. 15. 16. 17. 18. 19. 20. 21. 22. 23. WISMAN, E. L. 1960. Poultry Science, 39: 1140-1145. ATKINSON, R. L. & CoucH,]. R. 1951. J. Nutrition, 44:249-263. CoMBs, G. F., RoMOSER, G. L. & BISHOP, R. W. 1954. J. Nutrition, 53:511-522. RAND, N. T., CoLLINS, V. K., VARNER, D. S. & MossER, J. D. 1958. Poultry Science, 37: 1236. rf1 t-f~A&~ • :J\:JJHiJII! • J:illi'fl', 1958. ~:J\:!Jl$$$Wifil*", No.6 : 81~84. rpt-f~A&~ • ~!ml'll119H~ • 8 r$.:=.&~, 1958. IRJJ:, 85~88. rp;ft~;\ft~ • :t/ifi,~z, 1959. IRJJ:, No. 7 : 93~96. Jl!3%'ti • t-tLll~ti • ~liiiEilJI, 1961. -~ufif!Rl./<lilffil*", No. 31 : 317~322. CoNWAY, E.J., :fi:t/iffi'fl'~, 1957. :j)'JtlittJtJ&:JHJf.&<::Pi\I'Hf~~Jflj, pp. 75~81. i¥lii1J1:. HoRWITZ, W. 1960. Methods of Analysis, A.O.A.C., 9th Ed. pp. 658-659. Washington. ~*hi.::::· t-t!ml.:=.&~, 1956. e·~ ~ ::.--, 7 ~ /~O)~~~~JI:i*, pp. 108~109. ffiii1l!:. HoRWITZ, W. 1960. Methods of Analysis, A.O.A.C., 9th Ed. pp. 668. Washington. HORWITZ, W., ibid. pp. 665. ~i@i!Xft~ • f\"UU~r:.::::: • '8"JIIPB.:::::, 1957. 87./<~, 23: 282~284. GLICK, D. 1957. Methods of Biochemical Analysis. Vol. 1, pp. 273-277. Interscience Publishers, New York. MoORE, S. & STEIN, W. H. 1951. J. Bioi. Chern., 192: 663--681. SNELL, E. D. & SNELL, C. T. 1954. Colorimetric Methods of Analysis. Vol. 4. pp. 335. D. Van Nostrand Co. Ltd., New York. 24. ll<S~;.:::.-&~. !iFl;.llil19&~. I9s4. :msjlfft$, n, PP· 143. ~.ll.lflmi. 25. BLOCK, R. J. & WEiss, K. W. 1957. Amino acid Handbook. pp. 274. C. C. Thomas Publisher, Springfield. 26. ~iili3t!t ·l!lt~~ti'ift=. :t:rupg.:::::. wJ&:i!!l-. rurtrnHt, 19ss. 871<~. 20: 94I~94s. 27. SuGIMURA, K., TAIRA, H., HosHINO, N., EBISAWA, H. & NAGAHARA, T. 1954. 87./<~, 20: 520-524. SUMMAR Y Because various kinds of raw materials and processing methods are used in the commercial production of the fish soluble, the quality and nutritive constituents of the products have wide variabilities. at.t•> have reported on the vitamin contents and mineral compositions it seems that their work dealt with amino acid composition only to but solubles, fish of commercial a limit extent. In the present work, the authors have examined several commercial fish solubles with In recent years HIGASHI et regard to amino acid composition as well as nitrogen distribution and vitamin contents. The results of the analyses of seven samples are summarized as follows; (I) As shown in Table 2, the proportion of volatile basic nitrogen to total nitrogen varied widely from sample to sample, ranging from 4.2 to 11.6%. Although both water soluble nitrogen and 5% TCA soluble nitrogen exceeded 80% of total nitrogen in every sample, 80% EtOH soluble nitrogen occupied only about 50% of total nitrogen. Contents of the vitamins of B group varied widely within the following ranges: vitamin B2 , 0.8-21.51'; vitamin B6 , 0.4-8.1')'; pantothenic acid, 5.4-76.4')'; niacin, 149-1120')'; biotin, 19.4-2110m')'; (2) and choline 331--6120')' per g. of dry matter. (3) In general the content of free amino acid was considerably small, with the exception of sample C in which free amino acids occupied about 58% of TCA soluble fraction. (4) Fish solubles can be classified into three classes, according to their amino acid composition: B12 , 218-3~30m')'; (a) Amino acid compositions of TCA soluble fraction and precipitate fraction are respectively, quite 192 alike to that of collagen and of fish muscle proteins; (b) amino acid compositions of both fractions are similar to that of collagen; (c) amino acid compositions of both fractions are similar to that of fish muscle proteins.