ProteoTuner™ System

細胞内の目的タンパク質 量 を迅速・可逆的にコントロール
ProteoTuner™ System
▪目的タンパク質量の段階的な制御が可能
▪シンプルな１ベクター、
１リガンドの構成
▪数時間レベルの迅速な制御が可能
ProteoTuner™ システムの特長と各種製品の概要
ClontechのProteoTuner™システムは、標的とする目的タンパク質の安定化と不安定化をコントロールし、細胞内での目的タンパク質量
を制御する画期的なシステムです。標的タンパク質に直接作用して分解を制御するため、数十分から数時間レベルで極めて迅速に標的
タンパク質量を調節してタンパク質の機能解析を行うことができます。
システムの概要
CMVプロモーター
Shield1の添加
DD
標的タンパク質
ON
Shield1の添加による
標的タンパク質の
安定化と蓄積
（通常15∼30分）
OFF
Shield1の非添加
または除去による
標的タンパク質の分解
（通常60∼120分）
Shield1
薬剤耐性
マーカー
Destabilizing
Domain
（DD）
Shield1の除去
ProteoTuner™ Systemは、不安定化ドメイン
（DD）※1を標的タンパク質に融合発現させるためのpPTuner Vectorと、DDに結合して
DD‐標的タンパク質をプロテアソームによる分解から保護する低分子化合物Shield1 ※2の2つのコンポーネントで構成されるシンプルな
システムです。
細胞中に発現したDD‐標的タンパク質は、
プロテアソームにより迅速に分解されます。従って、Shield1が存在しない状態では、DD‐標的
タンパク質は常に分解を受け、発現がオフの状態になります
（上図OFF）
が、Shield1を培地に添加するとDD‐標的タンパク質は安定化し、
分解から保護されて発現がオンの状態となります
（上図ON）
。
Shield1の添加、非添加により、細胞内での標的タンパク質の存在量を迅速かつ可逆的にコントロールすることができます。
※1：Destabilizing Domain
（12 kDa）
。融合発現した標的タンパク質のプロテアソームによるタンパク質分解を促進する。
※2：膜透過性の低分子化合物
（750 Da）
ProteoTuner™ Shield System
（P2）
ProteoTuner™ Guard System
（P3）
Tet-ProteoTuner™ 二段階発現調節ベクター
（P4）
ProteoTuner™ Quantificationシステム
（P5）
より高いS/N比を実現する
レポーターアッセイシステム
DD-蛍光タンパク質レポーターシステム
（P6）
ProteoTuner™免疫沈降キット
ProteoTuner™ Immunoprecipitation Kit
（P6）
ProteoTuner™関連製品
ProteoTuner™ Tag Kit
DD-モノクローナル抗体
ProteoTuner™ 基本システム
細胞内での標的タンパク質量をコントロール
細胞内での標的タンパク質量をコントロール
タンパク質の発現レベルが低い時に効果的に機能する
膜貫通タンパク質の解析にも適している
目的タンパク質の発現を
転写制御と分解制御でコントロール
DDタグ融合タンパク質量の定量
1
ProteoTuner™ System
Tetシステムの厳密な転写制御とProteoTuner™システムの
分解制御を組み合わせた二段階制御が可能
DDタグ融合タンパク質量をシンプル＆高感度に定量
（Web参照）
▶▶各製品の詳細はウェブカタログをご覧ください
DDタグ融合タンパク質の細胞内での存在量をコントロール
ProteoTuner™ Shield System
● リガンド添加量に依存した標的タンパク質量のコントロールが可能
● 数時間レベルの迅速な分解が可能
Shield1濃度に依存した標的タンパク質量の制御例
Shield1除去による標的タンパク質の迅速な分解例
細 胞 内の標 的タンパク質 量は、細 胞 膜 透 過 性の低 分 子リガンド
Shield1の培地中の濃度を調節することで制御できます。予備実験で
Shield1濃度とタンパク質量の相関を調べておくことで、任意の発現量
に調整することができます。
培地にShield1を添加すると、Shield1が細胞内でDDタグに結合し、
標的タンパク質の分解が抑制されて細胞内での存在量が増加します。
一方、Shield1を培地交換により除去すると、DD融合タンパク質は
数時間レベルで非常に迅速に、積極的に分解されます。
500
600
500
● DD-AcGFP1
400
300
200
蛍光強度
（RFU）
蛍光強度
（RFU）
700
400
350
● DD-AcGFP1
300
250
200
150
100
100
0
450
50
0
100
200
300
400
500
600
700
800
0
900 1,000
0
50
Shield1濃度
（nM）
100
150
200
250
300
Shield1除去後の時間
（分）
DD‐AcGFP1を安定発現するHEK 293細胞を異なる濃度のShield1存在下
で12時間培養した後、
フローサイトメトリーを用いて各Shield1濃度下での
AcGFP1量
（蛍光強度）
を測定した。Shield1濃度依存的にDD‐AcGFP1の存在量
が制御されていることが分かる。
DD‐AcGFP1を安定発現するHEK 293細胞をShield1
（1 μM）
存在下で12時間
培養後、培地交換を行ってShield1を除去し、AcGFP1の細胞内での存在量を
フローサイトメトリーを用いて経 時 的に計 測した。S h i e l d 1 の 除 去により
AcGFP1の存在量が迅速に減少していることがわかる。
（T1/2 ;∼100 min）
Shield1量依存的な細胞表現型の制御例
A
B
低分子量Gタンパク質の発現は細胞形態に特徴的な変化を起こす
ことが良く知られている。低分子量Gタンパク質のひとつであるCdc42
の構成的活性型変異体Cdc42（Q61L）にDDを融合し、Shield1
依存的な細胞表現型への影響を観察した。
DD‐Cdc42（Q61L）発現細胞をShield1で処理した場合、予想通り
の形態的変化が見られた。
この変化は可逆的であり、Shield1を除くと、
Shield1で処理していない細胞と区別できないほどの線維芽細胞様の
形態を示した。
C
DD‐Cdc42
（Q61L）
を安定発現するNIH3T3細胞を使用
パネルA：mock コントロール
パネルB：1 μMのShield1で24時間処理
パネルC：1 μMのShield1で24時間処理後、洗浄し、Shield1非存在下で48時間培養
染色：Alexa Fluor® 488‐conjugated phalloidin
参考文献
1. Heo, W.D., and Meyer, T.（2003）
2. Banaszynski, L.A.,
.（2006）
113
（3）
:315‒328.
126
（5）
:995‒1004.
■ ProteoTuner™ Shieldシステムのラインアップ※1
製品名
製品コード
ベクタータイプ
標的タンパク質に対するDD融合位置
蛍光タンパク質
ProteoTuner™ Shield System N
632172
Plasmid
N末端側
ー
ProteoTuner™ Shield System N（w/ AcGFP1）
632168
Plasmid
N末端側
AcGFP1
ProteoTuner™ Shield System C※2
631072
Plasmid
C末端側
ー
Retro‐X™ ProteoTuner™ Shield System N
632171
Retroviral※3
N末端側
ー
Retro‐X™ ProteoTuner™ Shield System N（w/ ZsGreen1）
632167
Retroviral※3
N末端側
ZsGreen1
※1：各システムにはプラスミドベクターの他にShield1
（60 μl）
が含まれています。
※2：C末端に融合した場合
（System C）
、
リガンド非存在下での不安定化は、若干低下する傾向にあります。
※3：レトロウイルスの産生には別途レトロウイルスパッケージングシステムやパッケージング用細胞株をご用意ください。
ProteoTuner™ System
2
〈ProteoTuner™ Shield Systemの使用文献、参考文献〉
使用文献
イオンチャンネルの成り立ちと機能をモニタリング
Schoeber JPH,
.（2009）
296: F204‒211.
Znフィンガー型ヌクレアーゼによる遺伝子修復を制御
Pruett-Miller SM,
.（2009）
5
（2）
：e1000376.
マウスにおける腫瘍形成の特徴
Banaszynski, LA,
.（2008）
14
（10）
：1123‒1127.
寄生性原虫における重要な遺伝子機能の解析例
Agop-Neresian C,
（2009）
5
（1）
：e1000270.
Armstrong, CM,
（2007）
.4
（12）
：
1007‒1009.
Herm-Götz A,
（2007）
.4
（12）
：1003‒1005. Erratum
in：
.（2008）5
（1）
：113.
細胞骨格の再構築機構の解析例
On-Demand Protein Stabilization Using the Lenti-X ProteoTuner
Systems（2008）
XXIII
（3）
：2‒3.
関連文献
Banaszynski LA,
A rapid, reversible, and tunable method to Maynard-Smith LA,
. A directed approach for engineering
regulate protein function in living cells using synthetic small conditional protein stability using biologically silent small molecules.
molecules.（2006）
. 126
（5）
：995 -1004.
（2007）
. 282
（34）
：24866-72. Epub2007 Jul 1.
Berdeaux R,
SIK1 is a class II HDAC kinase that promotes Banaszynski LA,
survival of skeletal myocytes.（2007）
. 13（5）: （2006）
597-603. Epub2007 Apr 29.
. Conditional control of protein function.
13（1）
：11-21. Review.
ProteoTuner™システムを用いた膜タンパク質のコントロールに
ProteoTuner™ Guard System（レトロウイルスタイプ）
（製品コード 631093／631095）
● 膜貫通型タンパク質の存在量のコントロールに
● ProteoTuner™ Shield Systemと併用することで2種類のタンパク質を独立に制御可能
ProteoTuner™ Guardシステムは、Shieldシステムとは異なる不安定化タグとリガンドを用いるProteoTuner™システムです。
ShieldシステムではFKBP12由来DDタグを、GuardシステムではecDHFR由来DDGタグを不安定化ドメインとして使用しています。それぞれ別々の
タンパク質安定化技術であるため、互いに独立して作用させることが可能です。
システム
ProteoTuner™ Shield System
ProteoTuner™ Guard System※
不安定化ドメイン
リガンド
概要
DD
Shield1
目的タンパク質をDDタグと融合して発現させ、培地にShield1リガンドを添加する
ことで迅速に安定化させる。
Guard1
目的タンパク質をDDGタグと融合して発現させ、培地にGuard1リガンドを添加する
ことで迅速に安定化させる。DDGタグを融合したCD8a（ 膜貫通タンパク質）
は、
Shield SystemのDDタグを標識した場合より、不安定化を効率よく誘導できたこと
が 報 告されており、膜タンパク質 の制 御にはG u a r dシステムが 適している
（Iwamoto, M.
（2010）
＆
17 : 981-988.）
。
DDG
※Guardシステムは、
レトロウイルスベクタータイプのみです。製品にはpRetroX-PTuner2/C VectorとGuard1
（60 μl）
が含まれます。
PuroteoTunerシステムでは、
プラスミドのトランスフェクションにより発現レベルが高くなる場合に、
タンパク質の不安定化が不完全になり、
バックグラウンドが高くなることがあります。
この場合、低発現
プロモーターベクターを使用することも可能ですが、
レトロウイルスを用いて、0.5∼5の低いMOIでコピー数を制御する方法が最も適しています。
二種類のタンパク質を迅速かつ独立にコントロール
ProteoTuner™ Shield SystemおよびProteoTuner™ Guard System
では、別々の異なった不安定化ドメインとリガンドを使用しています。
1つ目のタンパク質にShield不安定化ドメイン
（DD）
を融合し、別の
タンパク質にGuard不安定化ドメイン
（DDG）
を融合することにより、
2種類のタンパク質量を同時にかつ個別にコントロールすることができ
ます。
Shield1およびGuard1を同時に添加することにより、両方のタンパク質を安定化
することができる
（左端図）
。Shield1またはGuard1のどちらか一方を添加すれば、
1 種 類のタンパク質のみを安 定 化させることができ
（ 中 央 図 ）、S h i e l d 1と
Guard1のどちらも添加しなければ、両タンパク質を不安定化できる
（右端図）
。
3
ProteoTuner™ System
DD Tag
DDG Tag
Shield1
Protein A
Both Ligands
Shield1 Alone
Guard1
Protein B
Guard1 Alone
Neither Ligand
▶▶各製品の詳細はウェブカタログをご覧ください
Tetシステムの厳密な転写制御とProteoTuner™システムのタンパク質分解制御を
組み合わせた発現調節
Tet-ProteoTuner™
二段階発現調節ベクター／pTRE-Cycle Vector
● 目的遺伝子の発現を、転写制御とタンパク質分解制御で二段階に調節
● 2種類の遺伝子の発現調節が可能
● 蛍光タンパク質レポーター共発現タイプも利用可能
pTRE‐Cycleベクターは、Tetシステムによる厳密な転写制御と、Tet応答性バイディレクショナルプロモーター、
さらにProteoTuner™システムによる
目的タンパク質の迅速な分解制御の3つの強力な技術が組み合わされた製品です。目的遺伝子の発現を、転写およびタンパク質分解の二段階で
調節できるため、非常に厳密で細かな制御が可能です。
また、
バイディレクショナルプロモーターにより、2つの遺伝子を同時に発現調節することもできます。
目的遺伝子の発現を二段階で調節
pTRE‐Cycle VectorはTet調節因子
（Tet‐On/Off
Advanced transactivator）
を発現する細胞中
で、Tet応答性バイディレクショナルプロモーター
（ Tight‐BI ）
から独立に2種類の遺伝子を転写
します。この際、転写調節は培地中のDox濃度
依存的に厳密に行われます
（左図）
。
二段階目の発現調節は、培地中のShield1濃度
依存的に標的タンパク質の分解をコントロール
するP r o t e o T u n e r 技 術を利 用しています。
pTRE‐Cycle Vector上のDDタグに融合させた
目的遺伝子
（Gene 2）
は、
Tetシステムによる転写
制御に加え、
さらにタンパク質量の分解制御が
可能です。
Protein 1
Gene 1
Tight-BI
DD
+ Shield1
Gene 2
Protein 2
+ Dox
（Tet-On）
転写
Gene 1
Tight-BI
DD
Gene 2
転写産物
Protein 1
転写
‒ Shield1
pTRE‐Cycleベクターを用いて二種類の遺伝子を独立に制御した例
Sox2
Shield1conc.
Dox conc.
0
0
1
Tight-BI
0
1 ng/ml
2
0
1 µg/ml
3
DD
Oct4
0.5 µM
1 µg/ml
4
1.0 µM
1 µg/ml
5
Oct4
pTRE‐Cycleベクターに、
と
遺伝子をクローニングし、Tet‐On® Advanced
transactivatorを発現するHEK 293細胞に導入した。
遺伝子には、不安定化タグ
（DDタグ）
配列が付加されている。
Sox2タンパク質の発現は、Tetシステムにより制御されているため、Dox濃度依存的に、
タンパク量が検出されている。
一方Oct4タンパク質は、Tetシステムによる制御と不安定化タグによるタンパク質分解
の制御をうけるため、Shield1およびDoxの両方が培地中に存在する場合にのみ、
タンパク質が検出される。
Sox2
■ 3種類のベクターから選択可能、
レポーターとして蛍光タンパク質を共発現するタイプも用意
製品コード
TRE応答発現ベクター
概要
マルチクローニングサイトに2種類の遺伝子をクローニング
でき、
そのうちの1つにはDDタグが融合
pTRE‐Cycle1 Vector
631115
MCS
製品名
pTRE‐Cycle2 Vector
631116
mCherry
Tight-BI
DD
pTRE‐Cycle3 Vector
631117
ZsGreen1
Tight-BI
DD
MCS
MCS
MCS
DD
Tight-BI
DDタグを融合した目的遺伝子の他に、
赤色蛍光タンパク質
をレポーター分子として発現
DDタグを融合した目的遺伝子の他に、
緑色蛍光タンパク質
をレポーター分子として発現
ProteoTuner™ System
4
DD融合タンパク質量をシンプル＆高感度に検出
ProteoTuner™ Quantitationシステム
● 標的タンパク質 量 のコントロールと定量を1ベクターで実現
● 酵素ベースのワンステップ定量アッセイ
● 標準的なルミノメーターで検出可能
（製品コード 632196）
製品内容
pPTuner Q Vector
Shield1
ProLabel Detection Kit II
ProteoTuner™ Quantitation Systemは、標的タンパク質 量 を迅速に可逆的に制御できる
ProteoTuner™システム と、簡便かつ直接的にタンパク質量を定量できる ProLabelアッセイ
を融合した画期的なタンパク質発現・定量システムです。
シンプルで高感度なタンパク質定量法（ProLabelアッセイ）
ProLabelアッセイは、機能的に不活性な2つのフラグメントが会合することで
完全な活性型酵素を形成する、enzyme fragment complementation assay
の原理に基づいたタンパク質定量法です。
標的タンパク質に融合したProLabelタグがEnzyme Acceptor（EA）
と会合
すると活性型酵素が形成され、化学発光基質を開裂してシグナルが得られます。
この発光シグナルを検出することで、
タンパク質量を定量します。ProLabelアッセイ
で検出される発光シグナル値は、
サンプル中のProLabelタグ融合タンパク質量
と直線的に相関します。
また、
検出は標準的なルミノメーターで検出可能であるため、
手間のかかるウェスタン
ブロット解析を行う必要がありません。
化学発光基質
検出
Enzyme Acceptor
（EA）
活性型酵素
化学発光
タンパク質量制御 &タンパク質定量システムを1つのベクターで構築
pUC
ori
CMV IE
I
（592）
HSV TK
polyA+
pPTuner Q Vector
DD
HI
（982）
4484 bp
I
（1116）
MCS
ProLabel
Tag
SV40 polyA+
f1 ori
Kanr/Neor
pProteoTuner Q Vectorは、ProteoTuner™システムのDDタグと、ProLabel
アッセイのProLabelタグを搭載しています。MCSに標的タンパク質をコードする
遺伝子をクローニングすると、N末端側にDDタグ、C末端側にProLabelタグを融合
して標的タンパク質を発現させることができます。
停止コドンを除いた標的遺伝子をMCSにクローニングし、発現ベクターを細胞に導入
するだけで、
ProteoTuner™ Quantitation Systemを用いたタンパク質定量が可能
になります。
SV40
ori
本システムによるAcGFP1タンパク質の定量例
25×10
4
ProLabel
Activity
RLU
20×104
15×104
10×104
5×104
0
Neg
0
50
100
250
500 1,000 Pos
Shield concentration
（nM）
Fluorescence
（RFU）
B
A
700
600
500
400
300
200
100
0
DD-AcGFP1-PL
0
200
400
600
800
1,000
Shield concentration
（nM）
緑色蛍光タンパク質AcGFP1をpProteoTuner Q Vectorにクローニングし、
培養細胞に導入後、
異なる濃度のShield1
（0∼1,000 nM）
で処理した。安定化したDD‐AcGFP1‐PL
タンパク質量は、
ProLabelアッセイ
（図A）
とフローサイトメ
トリー
（図B）
、
さらに抗AcGFP1抗体を用いたウェスタンブロット解析
（data not shown）
により定量した。
これら3つの方法を比較した結果から、
ProLabelアッセイは簡便かつ確実に標的タンパク質を定量できることが分かる。
Neg＝negative control; nontransfected cells.
Pos＝ProLabel positive control.
5
ProteoTuner™ System
▶▶各製品の詳細はウェブカタログをご覧ください
ProteoTuner™システムを利用した高S/N比レポーターアッセイ
DD-蛍光タンパク質レポーターシステム
（製品コード 632190／632191／632192）
● 非常に高いS/N比を実現
● 蛍光タンパク質レポーターとして、tdTomato, AmCyan1, ZsGreen1をラインナップ
CRE
ZsGreen1 or DD-ZsGreen1
tdTomato or DD-tdTomato
Flow cytometry
14
12
10
誘導倍率
レポーターアッセイに用いる蛍光タンパク質にDDタグを融合発現
することで、非常に高いS/N比を実現することができます。
従来法でS/N比を下げる原因となっていた非誘導時のレポーター
のリークは、DDタグを融合することで起こる積極的な分解により、
本システムではほとんど見られなくなります。
誘導時にShield1を同時に添加することではじめてレポーターの
安定化が起きるため、バックグラウンドを抑え、非常に高いS/N比を
実現できます。
右図の実験例では、DDタグを融合した蛍光タンパク質はDDタグを
持たないものと比較して、tdTomatoの場合には約3倍、ZsGreen1
の場合には約6倍の高い誘導倍率を示すことが確認できました。
+ Forskolin
+Shield1
（4.5 hr）
8
6
4
2
0
CREtdTomato
製品内容
pDD-FP Reporter Vector
（tdTomato or AmCyan1 or ZsGreen1）
Shield1
（60 μl）
CRE-DDtdTomato
CRECRE-DDZsGreen1 ZsGreen1
HEK 293細胞に、
グラフ中の各レポーター遺伝子をそれぞれコードするpDD-Reporter
Vectorを一過性にトランスフェクトした。24時間後、各細胞を10 μMのフォルス
コリンと1 μMのShield1で同時に処理し、4.5時間後、
フローサイトメトリーを用いて
蛍光強度を測定し、
それぞれの誘導倍率を求めた。
DDモノクローナル抗体を用いた免疫沈降キット
ProteoTuner™ Immunoprecipitation Kit
（製品コード 635070）
● DDタグ融合タンパク質の免疫沈降キット
● 抗DD抗体、抗 I gG磁気ビーズ、およびバッファー類のセット
● 磁気ビーズを用いて迅速・簡便な免疫沈降を実現
本キットはProteoTuner™システムを応用した免疫沈降キットです。
キットには、DD融合タンパク質の免疫沈降や、
それと相互作用
するタンパク質の共精製を行うために必要な、抗DDモノクローナル
抗体、抗I gG磁気ビーズ、バッファー類が含まれています。
（本キットにはProteoTuner™ベクターは含まれません。）
DD‐AcGFP1タンパク質の免疫沈降例
Shield1 concentration
（nM）
Utr
0
25
50
100 200 500 Neg
50̶
製品内容
Mag Capture Beads
DD Monoclonal Antibody
（Clone 24A）
（50 μg/ml）
10 × Cell Lysis Buffer
IP Wash Buffer
ProteoGuard EDTA-Free Protease Inhibitor Cocktail
37̶
25̶
DD-tagged
AcGFP1
20̶
DD‐AcGFP1を安定的に発現しているHEK 293細胞に、Shield1を濃度を増加
させて添加し、合成されたDD‐AcGFP1を安定化した。その後、DD Monoclonal
Antibodyを用いて免疫沈降し、抗AcGFP1ポリクローナル抗体を用いてウェスタン
ブロット解析を行った
（5 × 105 cells/lane）
。高濃度のShield1を添加した場合、
より多くのDD‐AcGFP1が安定化し、免疫沈降によって回収された。
Utr ；トランスフェクションされていないHEK 293細胞
Neg；DD Monoclonal Antibodyを用いずに免疫沈降を行ったサンプル
（DD‐AcGFP1が非特異的にMag Capture Beadsに結合しないことの確認）
ProteoTuner™ System
6
■ 製品リスト
製品名
概要
容量
製品コード
価格（税別）
備考
ProteoTuner™ Shield System N
DDタグを標的タンパク質のN末端側
に融合発現
1 Kit
632172
¥116,000
ProteoTuner™ Shield System C
DDタグを標的タンパク質のC末端側
に融合発現
1 Kit
631072
¥116,000
ProteoTuner™ Shield System N（w/ AcGFP1）
IRESを介してAcGFP1を同時発現
1 Kit
632168
¥116,000
6ウェルプレート 約30ウェル分
60 μl
631037
¥17,000
6ウェルプレート 約100ウェル分
200 μl
631038
¥39,000
6ウェルプレート 約250ウェル分
500 μl
632189
¥53,000
1 Kit
632171
¥123,000
1 Kit
632167
¥123,000
1 Kit
631093
¥125,000
1 Kit
631095
¥125,000
60 μ
ｌ
635051
¥17,000
500 μl
635052
¥53,000
20 μg
631115
¥98,000
20 μg
631116
¥112,000
20 μg
631117
¥112,000
1 Set
632196
¥138,000
1 Set
632190
¥112,000
ラ 営
1 Set
632191
¥112,000
ラ 営
1 Set
632192
¥112,000
ラ 営
抗DD抗体、
抗IgG磁気ビーズ、
バッファー
などのセット
25回
635070
¥64,000
ProteoTuner™ Tag Kit
DDタグ供給用ベクター
25回
631091
¥99,000
DD Monoclonal Antibody
DDモノクローナル抗体
50 μl
631073
¥30,000
ProteoTuner™ Shieldシステム
Shield1
ラ 営
ProteoTuner™ Shieldシステム
（レトロウイルスタイプ）
Retro-X™ ProteoTuner™ Shield System N
DDタグをN末端側に融合発現
（レトロウイルスタイプ）
Retro-X™ ProteoTuner™ Shield System N（w/ ZsGreen1） IRESを介してZsGreen1を同時発現
ラ 営
ProteoTuner™ Guard システム
（レトロウイルスタイプ）
Retro-X™ ProteoTuner™ Guard System N
Retro-X™ ProteoTuner™ Guard System C
Guard1
DDGタグをNまたはC末端側に融合
発現
（レトロウイルスタイプ）
Guard1リガンド
Tet‐ProteoTuner™ 二段階発現調節ベクター
pTRE-Cycle1 Vector
目的遺伝子の発現を、転写制御とタン
パク質分解制御で二段階に調節
pTRE-Cycle2 Vector
pTRE-Cycle3 Vector
＊
ラ 営＊
ラ 営＊
ProteoTuner™ Quantitation システム
DD融合タンパク質量を迅速・簡便に
定量
ProteoTuner™ Quantitation System
DD‐蛍光タンパク質レポーターシステム
DD-tdTomato Reporter System
高いS / N 比のレポーターアッセイを
実現
DD-AmCyan1 Reporter System
DD-ZsGreen1 Reporter System
ProteoTuner™免疫沈降キット
ProteoTuner™ Immunoprecipitation Kit
ProteoTuner™関連製品
ラ ご購入に際してライセンス確認書が必要となります。 営 営利施設の場合、
ご購入前にライセンス
（有償）
を取得する必要があります。
（上記リストでは、
いずれも蛍光タンパク質に関するライセンスです。）
＊ 本製品は、Tetシステムに関するご購入前のライセンス取得やご購入時のライセンス確認書の提出が不要になりました。
ご購入前に、MTA
（Material Transfer Agreement）
の内容をご確認の上、
ご注文ください。
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・本パンフレットで紹介した製品はすべて研究用として販売しております。
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・本パンフレット記載の価格は2011年12月1日現在の希望小売価格です。価格に消費税は含まれておりません。
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2011年12月作成20K